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- PDB-1n76: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SEMINAL LACTOFERRIN AT 3.4 A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n76
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN SEMINAL LACTOFERRIN AT 3.4 A RESOLUTION
要素LACTOFERRIN
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / human seminal lactoferrin
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation ...negative regulation by host of viral process / membrane destabilizing activity / Mtb iron assimilation by chelation / phagocytic vesicle lumen / positive regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / Metal sequestration by antimicrobial proteins / negative regulation of viral process / negative regulation of tumor necrosis factor (ligand) superfamily member 11 production / negative regulation of single-species biofilm formation in or on host organism / positive regulation of bone mineralization involved in bone maturation / negative regulation of osteoclast development / antifungal humoral response / specific granule / negative regulation of lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / positive regulation of chondrocyte proliferation / negative regulation of ATP-dependent activity / regulation of tumor necrosis factor production / bone morphogenesis / Antimicrobial peptides / negative regulation of viral genome replication / positive regulation of osteoblast proliferation / humoral immune response / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / cysteine-type endopeptidase inhibitor activity / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / positive regulation of osteoblast differentiation / regulation of cytokine production / ossification / innate immune response in mucosa / protein serine/threonine kinase activator activity / secretory granule / lipopolysaccharide binding / recycling endosome / specific granule lumen / antimicrobial humoral immune response mediated by antimicrobial peptide / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / antibacterial humoral response / tertiary granule lumen / heparin binding / iron ion transport / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / early endosome / iron ion binding / Amyloid fiber formation / serine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / negative regulation of apoptotic process / cell surface / protein-containing complex / proteolysis / DNA binding / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleus / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin ...Lactotransferrin / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Lactotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Kumar, J. / Weber, W. / Munchau, S. / Yadav, S. / Singh, S.B. / Sarvanan, K. / Paramsivam, M. / Sharma, S. / Kaur, P. / Bhushan, A. ...Kumar, J. / Weber, W. / Munchau, S. / Yadav, S. / Singh, S.B. / Sarvanan, K. / Paramsivam, M. / Sharma, S. / Kaur, P. / Bhushan, A. / Srinivasan, A. / Betzel, C. / Singh, T.P.
引用ジャーナル: Indian J.Biochem.Biophys. / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of human seminal lactoferrin at 3.4A resolution
著者: Kumar, J. / Weber, W. / Munchau, S. / Yadav, S. / Singh, S.B. / Sarvanan, K. / Paramsivam, M. / Sharma, S. / Kaur, P. / Bhushan, A. / Srinivasan, A. / Betzel, C. / Singh, T.P.
履歴
登録2002年11月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月1日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LACTOFERRIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5056
ポリマ－76,2501
非ポリマー2555
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)56.052, 97.507, 156.790
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 LACTOFERRIN / LACTOTRANSFERRIN


分子量: 76250.219 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: Seminal fluid / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P02788
#2: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#3: 化合物 ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
#4: 化合物 ChemComp-CO3 / CARBONATE ION / 炭酸ジアニオン


分子量: 60.009 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化温度: 298 K / 手法: microdialysis / pH: 8
詳細: Tris-HCl, ethanol, pH 8.0, MICRODIALYSIS, temperature 298.0K

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月13日 / 詳細: crystal monochromator
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→20 Å / Num. all: 11594 / Num. obs: 11008 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 59.4 Å2 / Rsym value: 0.159 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 3.4→3.52 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.327 / % possible all: 75

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1B0L

1b0l


解像度: 3.4→19.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.898 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.874 / SU B: 36.65 / SU ML: 0.575 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R Free: 0.64 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26599 554 4.8 %RANDOM
Rwork0.21695 ---
all0.232 11008 --
obs0.21937 11008 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.177 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.91 Å20 Å20 Å2
2---1.76 Å20 Å2
3----2.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.4→19.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5344 0 11 0 5355
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0350.0215454
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.024766
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0611.9537395
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg2.126311133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7765689
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1090.2788
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.026194
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.021116
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.21135
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.220.25387
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.090.23234
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1770.251
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1630.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1970.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2410.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4111.53437
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.50325491
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it6.34132017
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it8.694.51904
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.486 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.454 29
Rwork0.284 620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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