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- PDB-1n69: Crystal structure of human saposin B -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n69
タイトルCrystal structure of human saposin B
要素SAPOSIN B
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / GLYCOSPHINGOLIPID ACTIVATOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / Glycosphingolipid catabolism ...positive regulation of beta-galactosidase activity / ganglioside GM1 transport to membrane / ganglioside GM2 binding / ganglioside GM3 binding / ganglioside GP1c binding / ganglioside GM1 binding / ganglioside GT1b binding / sphingolipid metabolic process / epithelial cell differentiation involved in prostate gland development / Glycosphingolipid catabolism / prostate gland growth / azurophil granule membrane / lysosomal transport / regulation of lipid metabolic process / lysosomal lumen / Peptide ligand-binding receptors / enzyme activator activity / adenylate cyclase-inhibiting G protein-coupled receptor signaling pathway / phospholipid binding / late endosome / Platelet degranulation / : / protease binding / scaffold protein binding / G alpha (i) signalling events / lysosome / regulation of autophagy / lysosomal membrane / intracellular membrane-bounded organelle / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 ...Saposin, chordata / Saposin-like / NK-Lysin / Saposin A-type domain / Saposin / : / Saposin A-type domain / Saposin A-type domain profile. / Saposin/surfactant protein-B A-type DOMAIN / Saposin-like type B, region 1 / Saposin-like type B, region 1 / Saposin B type, region 2 / Saposin-like type B, region 2 / Saposin (B) Domains / Saposin B type domain / Saposin-like / Saposin B type domain profile. / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / Prosaposin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ahn, V.E. / Faull, K.F. / Whitelegge, J.P. / Fluharty, A.L. / Prive, G.G.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2003
タイトル: Crystal Structure of saposin B reveals a dimeric shell for lipid binding
著者: Ahn, V.E. / Faull, K.F. / Whitelegge, J.P. / Fluharty, A.L. / Prive, G.G.
#1: ジャーナル: Protein Expr.Purif. / 年: 2003
タイトル: Expression, purification, crystallization and preliminary X-ray analysis of recombinant human saposin B
著者: Ahn, V.E. / Faull, K.F. / Whitelegge, J.P. / Higginson, J. / Fluharty, A.L. / Prive, G.G.
履歴
登録2002年11月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 2.02021年6月30日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / entity / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.label_comp_id / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.pdbx_synonyms / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.comp_id / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_nonpoly_scheme.mon_id / _pdbx_nonpoly_scheme.pdb_mon_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.auth_comp_id / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.12024年10月30日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
Remark 9BIOLOGICAL_UNIT: HOMODIMER
Remark 10OTHER DETAILS: METHIONINES SUBSTITUTED WITH SELENOMETHIONINE
Remark 600HETEROGEN The PEH ligand is disordered and is probably a mixture of phosphatidylethanolamines with ...HETEROGEN The PEH ligand is disordered and is probably a mixture of phosphatidylethanolamines with different acyl chain lengths. This ensemble has been modelled as a single phospholipid. As a result, the PEH atoms C2I, C3F, C3G, C3H and C3I are not present in this model.
Remark 5WARNING 1N69: THE PEH LIGAND IS DISORDERED
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAINS (A,B AND C). CHAINS A AND B FORM AN ASYMMETRIC HOMODIMER. CHAIN C FORMS A HOMODIMER WITH A CRYSTALLOGRAPHICALLY RELATED SYMMETRY MATE. SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S).

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SAPOSIN B
B: SAPOSIN B
C: SAPOSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1344
ポリマ－27,3863
非ポリマー7481
水1,62190
1
A: SAPOSIN B
B: SAPOSIN B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,0053
ポリマ－18,2572
非ポリマー7481
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4160 Å2
ΔGint-50 kcal/mol
Surface area8840 Å2
手法PISA
2
C: SAPOSIN B

C: SAPOSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,2572
ポリマ－18,2572
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555-x,-x+y,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)72.140, 72.140, 94.366
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 SAPOSIN B / Proactivator polypeptide / Sap-B / Sphingolipid activator protein 1 / SAP-1 / Cerebroside sulfate ...Proactivator polypeptide / Sap-B / Sphingolipid activator protein 1 / SAP-1 / Cerebroside sulfate activator / CSAct / CS-Act / Sulfatide/GM1 activator / GALACTOSYLCERBROSIDE ACTIVATOR


分子量: 9128.529 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: Prosaposin, PSAP / プラスミド: PET-16(B) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AD494(DE3) / 参照: UniProt: P07602
#2: 化合物 ChemComp-3PE / 1,2-Distearoyl-sn-glycerophosphoethanolamine / 3-SN-PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE / 1,2-DIACYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOETHANOLAMINE / DSPE


分子量: 748.065 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C41H82NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 90 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.68 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.8
詳細: POLYETHYLENE GLYCOL 3350, MAGNESIUM ACETATE, SODIUM CACODYLATE, PH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K. THE CRYSTAL WAS TREATED WITH A MOTHER LIQUOR SOLUTION CONTAINING 0.1% ...詳細: POLYETHYLENE GLYCOL 3350, MAGNESIUM ACETATE, SODIUM CACODYLATE, PH 5.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, TEMPERATURE 295K. THE CRYSTAL WAS TREATED WITH A MOTHER LIQUOR SOLUTION CONTAINING 0.1% HYDROGEN PEROXIDE PRIOR TO FREEZING.
結晶化
*PLUS
詳細: Ahn, V.E., (2003) Protein Expression Purif., 27, 186.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
130 mg/mlprotein1drop
216 %PEG33501reservoir
30.2 Mmagnesium acetate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoirpH5.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F2 / 波長: 0.9789, 0.9793
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月21日
放射プロトコル: MAD, SE-MET / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97891
20.97931
反射解像度: 2.2→37 Å / Num. all: 14644 / Num. obs: 14644 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 10.5 % / Biso Wilson estimate: 22.7 Å2 / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 9
反射 シェル解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 14644 / Rsym value: 0.289 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
最低解像度: 37 Å / Rmerge(I) obs: 0.059
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.3 % / Rmerge(I) obs: 0.289

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
SnB位相決定
SHARP位相決定
直接法モデル構築
CNS1.1精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.2→19.74 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 729 5 %RANDOM
Rwork0.222 ---
obs0.222 14613 98.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 52.3682 Å2 / ksol: 0.321762 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 45.8 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.05 Å21.75 Å20 Å2
2---3.05 Å20 Å2
3---6.11 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.22 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→19.74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1819 0 46 90 1955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.82
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.34 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.291 110 5 %
Rwork0.235 2096 -
obs--90.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PEH.PARAMPEH.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0077
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg18.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.82

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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