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- PDB-1n2f: CRYSTAL STRUCTURE OF P. AERUGINOSA OHR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n2f
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF P. AERUGINOSA OHR
要素Organic Hydroperoxide Resistance Protein
キーワードOXIDOREDUCTASE / Peroxide reductase
機能・相同性
機能・相同性情報


response to oxidative stress
類似検索 - 分子機能
Organic hydroperoxide resistance protein famiy / OsmC/Ohr family / OsmC/Ohr superfamily / OsmC-like protein / N-terminal domain of TfIIb - #10 / K homology (KH) domain / N-terminal domain of TfIIb / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Single Sheet / K homology domain-like, alpha/beta ...Organic hydroperoxide resistance protein famiy / OsmC/Ohr family / OsmC/Ohr superfamily / OsmC-like protein / N-terminal domain of TfIIb - #10 / K homology (KH) domain / N-terminal domain of TfIIb / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / Single Sheet / K homology domain-like, alpha/beta / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / Organic hydroperoxide resistance protein
類似検索 - 構成要素
生物種Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Lesniak, J. / Barton, W.A. / Nikolov, D.B.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2002
タイトル: Structural and functional characterization of the Pseudomonas hydroperoxide resistance protein Ohr
著者: Lesniak, J. / Barton, W.A. / Nikolov, D.B.
履歴
登録2002年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE Author states the ohr protein that was solved was engineered to have three methionines in ...SEQUENCE Author states the ohr protein that was solved was engineered to have three methionines in place of leucines, which allowed the authors to use selenomethionine for phasing in the experiment. Furthermore, the author states the engineered mutations are not present in the wild type protein.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Organic Hydroperoxide Resistance Protein
B: Organic Hydroperoxide Resistance Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4904
ポリマ－29,1812
非ポリマー3092
水3,063170
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7490 Å2
ΔGint-59 kcal/mol
Surface area11480 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)39.911, 77.510, 43.079
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Organic Hydroperoxide Resistance Protein


分子量: 14590.513 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pseudomonas aeruginosa (緑膿菌) / 株: PAO1 / 遺伝子: ohr / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q9HZZ3
#2: 化合物 ChemComp-DTT / 2,3-DIHYDROXY-1,4-DITHIOBUTANE / 1,4-DITHIOTHREITOL / L-DTT


分子量: 154.251 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O2S2
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 170 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.9 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: pH 7, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlprotein1drop
25 mMTris1droppH8.0
35 mMdithiothreitol1drop
40.2 Msodium acetate1reservoir
530 %PEG5000 MME1reservoir
60.1 MTris1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X9A / 波長: 0.979,0.979,0.961
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2002年2月26日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.9791
20.9611
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 30862 / Num. obs: 29936 / % possible obs: 97.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 9.9 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / % possible all: 96.5
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 97.9 % / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.053

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.01→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 377931.62 / Data cutoff high rms absF: 377931.62 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.243 2848 9.6 %RANDOM
Rwork0.22 ---
all0.23 29679 --
obs0.22 29679 96.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 56.4685 Å2 / ksol: 0.455286 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 18.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.47 Å20 Å21.19 Å2
2--0.54 Å20 Å2
3---1.93 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.28 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.18 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2034 0 16 170 2220
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.81
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.287 460 10.6 %
Rwork0.254 3866 -
obs-29679 83.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3DTT.PARDTT.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor obs: 0.22 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.81

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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