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- PDB-1n25: Crystal structure of the SV40 Large T antigen helicase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n25
タイトルCrystal structure of the SV40 Large T antigen helicase domain
要素Large T Antigen
キーワードVIRAL PROTEIN / Helicase domain
機能・相同性
機能・相同性情報


symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / DNA unwinding involved in DNA replication / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / DNA replication origin binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding ...symbiont-mediated suppression of host JAK-STAT cascade via inhibition of JAK1 activity / bidirectional double-stranded viral DNA replication / viral DNA genome replication / DNA unwinding involved in DNA replication / symbiont-mediated perturbation of host cell cycle G1/S transition checkpoint / DNA replication origin binding / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / single-stranded DNA binding / double-stranded DNA binding / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / hydrolase activity / symbiont-mediated suppression of host type I interferon-mediated signaling pathway / virus-mediated perturbation of host defense response / host cell nucleus / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Large T antigen, SV40, domain 3 / Zinc finger, large T-antigen D1 domain / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding ...Large T antigen, SV40, domain 3 / Zinc finger, large T-antigen D1 domain / Large T antigen, polyomaviridae / Large T antigen, polyomavirus, C-terminal / Zinc finger, large T-antigen D1-type / Origin of replication binding protein / Polyomavirus large T antigen C-terminus / Large T-antigen (T-ag) origin-binding domain (OBD) profile. / Zinc finger large T-antigen (T-ag) D1-type profile. / T antigen, Ori-binding / Zinc finger, large T-antigen D1 domain superfamily / Helicase, superfamily 3, DNA virus / Superfamily 3 helicase of DNA viruses domain profile. / DnaJ molecular chaperone homology domain / dnaJ domain profile. / Chaperone J-domain superfamily / DnaJ domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Simian virus 40 (ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Li, D. / Zhao, R. / Lilyestrom, W. / Gai, D. / Zhang, R. / DeCaprio, J.A. / Fanning, E. / Jochimiak, A. / Szakonyi, G. / Chen, X.S.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2003
タイトル: Structure of the replicative helicase of the oncoprotein SV40 large tumour antigen
著者: Li, D. / Zhao, R. / Lilyestrom, W. / Gai, D. / Zhang, R. / DeCaprio, J.A. / Fanning, E. / Jochimiak, A. / Szakonyi, G. / Chen, X.S.
履歴
登録2002年10月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年6月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Large T Antigen
B: Large T Antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,1334
ポリマ－85,0032
非ポリマー1312
水00
1
A: Large T Antigen
B: Large T Antigen
ヘテロ分子

A: Large T Antigen
B: Large T Antigen
ヘテロ分子

A: Large T Antigen
B: Large T Antigen
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)255,40012
ポリマ－255,0086
非ポリマー3926
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)120.321, 120.321, 132.202
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321

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要素

#1: タンパク質 Large T Antigen


分子量: 42501.301 Da / 分子数: 2 / 断片: helicase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Simian virus 40 (ウイルス) / 属: Polyomavirus / プラスミド: pGEX-2TK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XA90 / 参照: UniProt: P03070
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 64 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.6
詳細: glycerol, DTT, Hepes, NaCl, EtOH, EDTA, pH 7.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1droppH8.0
3250 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
510 mMdithiothreitol1drop
620 mMdithiothreitol1reservoir
750 mMHEPES1reservoirpH7.6
8105 mM1reservoirNaCl
95 %ethanol1reservoir
101 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.074385 Å
検出器タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月20日 / 詳細: undulator A
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.074385 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→30 Å / Num. all: 28059 / Num. obs: 27610 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.125 / Net I/σ(I): 16.5
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.544 / Mean I/σ(I) obs: 3.9 / Num. unique all: 2776 / Rsym value: 0.544 / % possible all: 99.2
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 171257

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
TRUNCATEデータ削減
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CCP4(TRUNCATE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.8→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 1333 5 %random
Rwork0.243 ---
all-27715 --
obs-26688 96.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: anisotropic / Bsol: 30.79 Å2 / ksol: 0.33 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 30.79 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-13.866 Å23.912 Å20 Å2
2--13.866 Å20 Å2
3----27.732 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.4675 Å0.3974 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.6238 Å0.573 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5806 0 0 0 5806
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.374
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.799
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.54
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.953
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it4.57
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.926
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.546
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.84 Å / Total num. of bins used: 26
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 49 5 %
Rwork0.367 921 -
obs-970 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2ion.paramion.top
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.275 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.379
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.54
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.799

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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