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- PDB-1n1q: Crystal structure of a Dps protein from Bacillus brevis -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n1q
タイトルCrystal structure of a Dps protein from Bacillus brevis
要素DPS Protein
キーワードUNKNOWN FUNCTION / four-helix bundle
機能・相同性
機能・相同性情報


酸化還元酵素; 金属イオンを酸化する / oxidoreductase activity, acting on metal ions / nucleoid / chromosome condensation / ferric iron binding / intracellular iron ion homeostasis / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Dps protein family signature 2. / Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily ...Dps protein family signature 2. / Dps protein family signature 1. / DNA-binding protein Dps, conserved site / DNA-binding protein Dps / Ferritin, core subunit, four-helix bundle / Ferritin / Ferritin/DPS protein domain / Ferritin-like domain / Ferritin-like / Ferritin-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
MU-OXO-DIIRON / DNA protection during starvation protein
類似検索 - 構成要素
生物種Brevibacillus brevis (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ren, B. / Tibbelin, G. / Kajino, T. / Asami, O. / Ladenstein, R.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The Multi-layered Structure of Dps with a Novel Di-nuclear Ferroxidase Center
著者: Ren, B. / Tibbelin, G. / Kajino, T. / Asami, O. / Ladenstein, R.
履歴
登録2002年10月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE The authors state the sequence in their entry was determined by inspecting the electron ...SEQUENCE The authors state the sequence in their entry was determined by inspecting the electron density because it has not yet been deposited in any databank.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: DPS Protein
B: DPS Protein
C: DPS Protein
D: DPS Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8848
ポリマ－65,3734
非ポリマー5114
水8,629479
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: DPS Protein
B: DPS Protein
C: DPS Protein
D: DPS Protein
ヘテロ分子

A: DPS Protein
B: DPS Protein
C: DPS Protein
D: DPS Protein
ヘテロ分子

A: DPS Protein
B: DPS Protein
C: DPS Protein
D: DPS Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)197,65224
ポリマ－196,12012
非ポリマー1,53212
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area33920 Å2
ΔGint-389 kcal/mol
Surface area60670 Å2
手法PISA
3
C: DPS Protein
D: DPS Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9424
ポリマ－32,6872
非ポリマー2552
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
4
A: DPS Protein
B: DPS Protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)32,9424
ポリマ－32,6872
非ポリマー2552
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)86.911, 86.911, 220.808
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-562-

HOH

21C-596-

HOH

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要素

#1: タンパク質
DPS Protein


分子量: 16343.316 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Brevibacillus brevis (バクテリア) / 参照: UniProt: P83695
#2: 化合物
ChemComp-FEO / MU-OXO-DIIRON


分子量: 127.689 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe2O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 479 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.89 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: phosphate, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mMTris-HCl1droppH7.4
21.6 Msodium potassium phosphate1reservoir
30.1 Msodium HEPES1reservoirpH7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年8月1日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→24.53 Å / Num. all: 31582 / Num. obs: 31582 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 15.3 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 21.3
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Rmerge(I) obs: 0.196 / Mean I/σ(I) obs: 8.1 / Num. unique all: 3139 / % possible all: 98.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / Num. measured all: 179534

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解析

ソフトウェア
名称分類
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.2→24.53 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2085 1576 -RANDOM
Rwork0.1958 ---
all0.1958 31582 --
obs0.1958 31582 100 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→24.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4522 0 12 479 5013
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.18334
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006627
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.208 / Rfactor Rwork: 0.195
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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