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- PDB-1n0f: CRYSTAL STRUCTURE OF A CELL DIVISION AND CELL WALL BIOSYNTHESIS P... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1n0f
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF A CELL DIVISION AND CELL WALL BIOSYNTHESIS PROTEIN UPF0040 FROM MYCOPLASMA PNEUMONIAE: INDICATION OF A NOVEL FOLD WITH A POSSIBLE NEW CONSERVED SEQUENCE MOTIF
要素Protein mraZ
キーワードBIOSYNTHETIC PROTEIN / Cell Division / cell wall biosynthesis protein / Structural Genomics / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoid / DNA-binding transcription factor activity / DNA binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Transcriptional regulator MraZ domain / Transcriptional regulator MraZ / MraZ domain / MraZ, C-terminal / MraZ superfamily / MraZ protein, putative antitoxin-like / Chemotaxis protein chec / SpoVT-AbrB domain profile. / SpoVT-AbrB domain / SpoVT-AbrB domain superfamily ...Transcriptional regulator MraZ domain / Transcriptional regulator MraZ / MraZ domain / MraZ, C-terminal / MraZ superfamily / MraZ protein, putative antitoxin-like / Chemotaxis protein chec / SpoVT-AbrB domain profile. / SpoVT-AbrB domain / SpoVT-AbrB domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Transcriptional regulator MraZ
類似検索 - 構成要素
生物種Mycoplasma pneumoniae (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Chen, S. / Jancrick, J. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.-H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of a protein associated with cell division from Mycoplasma pneumoniae (GI: 13508053): a novel fold with a conserved sequence motif.
著者: Chen, S. / Jancrick, J. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.-H.
履歴
登録2002年10月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein mraZ
B: Protein mraZ
C: Protein mraZ
D: Protein mraZ
E: Protein mraZ
F: Protein mraZ
G: Protein mraZ
H: Protein mraZ


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)154,7438
ポリマ－154,7438
非ポリマー00
水3,315184
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22310 Å2
ΔGint-137 kcal/mol
Surface area44900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)84.893, 101.180, 169.046
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is an octamer ring structure.

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要素

#1: タンパク質
Protein mraZ / UPF0040 Pfam protein


分子量: 19342.865 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycoplasma pneumoniae (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P75467
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 184 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.57 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
119 mg/mlprotein1drop
20.2 Mmagnesium acetate1drop
320 %(w/v)PEG33501drop
410 %glycerol1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. all: 36610 / Num. obs: 36274 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 55.5 Å2 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 2.8→2.85 Å / 冗長度: 3.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Rsym value: 0.326 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % possible obs: 99.3 % / Rmerge(I) obs: 0.096
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Num. unique obs: 1796 / Rmerge(I) obs: 0.326

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.8→13.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 2142024.81 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1786 5.1 %RANDOM
Rwork0.24 ---
all0.24 36610 --
obs0.24 35271 97.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.0047 Å2 / ksol: 0.335115 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-17.1 Å20 Å20 Å2
2---18.03 Å20 Å2
3---0.92 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.58 Å0.46 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→13.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8984 0 0 184 9168
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.01
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.41.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.782
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.882.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.022 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.38 291 5 %
Rwork0.327 5510 -
obs--96.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.282 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.02

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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