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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1mzd | ||||||
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タイトル | crystal structure of human pro-granzyme K | ||||||
要素 | pro-granzyme K | ||||||
キーワード | HYDROLASE / granzyme / apoptosis / serine protease / S1 family | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / serine-type peptidase activity / secretory granule / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) | ||||||
手法 | X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Hink-Schauer, C. / Estebanez-Perpina, E. / Wilharm, E. / Fuentes-Prior, P. / Klinkert, W. / Bode, W. / Jenne, D.E. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 2002 タイトル: The 2.2-A Crystal Structure of Human Pro-granzyme K Reveals a Rigid Zymogen with Unusual Features 著者: Hink-Schauer, C. / Estebanez-Perpina, E. / Wilharm, E. / Fuentes-Prior, P. / Klinkert, W. / Bode, W. / Jenne, D.E. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1mzd.cif.gz | 59.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1mzd.ent.gz | 42.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1mzd.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1mzd_validation.pdf.gz | 424.8 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1mzd_full_validation.pdf.gz | 432.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1mzd_validation.xml.gz | 11.9 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1mzd_validation.cif.gz | 15.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/1mzd ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/mz/1mzd | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 26134.189 Da / 分子数: 1 / 変異: S195A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 組織: bone marrow / プラスミド: pET24c+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 (DE3) 参照: UniProt: P49863, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ |
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#2: 水 | ChemComp-HOH / |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.73 % | ||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.4 詳細: 1.6M sodium formate, 2.5mM 2-[N-morpholino]ethane-sulfonic acid, 50mM sodium chloride, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 291K | ||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS | ||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 291 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年11月26日 |
放射 | モノクロメーター: CuK alpha / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→50 Å / Num. all: 39313 / Num. obs: 10537 / % possible obs: 88.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.147 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / Num. unique all: 477 / % possible all: 92.5 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 50 Å / % possible obs: 94.5 % / Num. measured all: 39313 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 92.5 % |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: フーリエ合成 開始モデル: granzyme B 解像度: 2.9→22 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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原子変位パラメータ | Biso mean: 26.8 Å2 | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→22 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 22 Å / Num. reflection obs: 9771 / Num. reflection Rfree: 500 / Rfactor Rfree: 0.3167 / Rfactor Rwork: 0.2236 | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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