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万見
- PDB-1mv3: NMR STRUCTURE OF THE TUMOR SUPPRESSOR BIN1: ALTERNATIVE SPLICING ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mv3
タイトルNMR STRUCTURE OF THE TUMOR SUPPRESSOR BIN1: ALTERNATIVE SPLICING IN MELANOMA AND INTERACTION WITH C-MYC
要素Myc box dependent interacting protein 1
キーワードENDOCYTOSIS/EXOCYTOSIS / TUMOR SUPPRESSOR / ENDOCYTOSIS-EXOCYTOSIS COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


lipid tube / negative regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / lipid tube assembly / varicosity / T-tubule organization / regulation of cell cycle process / RNA polymerase II transcription repressor complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / extrinsic component of synaptic vesicle membrane ...lipid tube / negative regulation of ventricular cardiac muscle cell action potential / negative regulation of calcium ion transmembrane transport via high voltage-gated calcium channel / lipid tube assembly / varicosity / T-tubule organization / regulation of cell cycle process / RNA polymerase II transcription repressor complex / negative regulation of potassium ion transmembrane transport / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / positive regulation of astrocyte differentiation / cerebellar mossy fiber / aspartic-type endopeptidase inhibitor activity / axon initial segment / node of Ranvier / RNA polymerase binding / I band / regulation of neuron differentiation / clathrin binding / endosome to lysosome transport / nucleus organization / positive regulation of actin filament polymerization / negative regulation of amyloid-beta formation / regulation of heart rate by cardiac conduction / positive regulation of endocytosis / synaptic vesicle endocytosis / axon terminus / cytoskeleton organization / T-tubule / phospholipid binding / tau protein binding / Z disc / endocytosis / actin filament binding / Clathrin-mediated endocytosis / synaptic vesicle / actin cytoskeleton / protein-folding chaperone binding / GTPase binding / protease binding / vesicle / endosome / positive regulation of apoptotic process / axon / lipid binding / dendrite / glutamatergic synapse / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Amphiphysin 2 / Amphiphysin 2, SH3 domain / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / SH3 Domains ...Amphiphysin 2 / Amphiphysin 2, SH3 domain / Amphiphysin / BAR domain / BAR domain profile. / BAR / BAR domain / AH/BAR domain superfamily / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Myc box-dependent-interacting protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Pineda-Lucena, A. / Arrowsmith, C.H.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: A structure-based model of the c-Myc/Bin1 protein interaction shows alternative splicing of Bin1 and c-Myc phosphorylation are key binding determinants.
著者: Pineda-Lucena, A. / Ho, C.S. / Mao, D.Y. / Sheng, Y. / Laister, R.C. / Muhandiram, R. / Lu, Y. / Seet, B.T. / Katz, S. / Szyperski, T. / Penn, L.Z. / Arrowsmith, C.H.
履歴
登録2002年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE The BIN1(-10,+12A) isoform crystallized by the author contains residues 301-377 and 458- ...SEQUENCE The BIN1(-10,+12A) isoform crystallized by the author contains residues 301-377 and 458-594 of the BIN1 sequence present in the Swiss-Prot reference database (accesion O00499). This isoform is missing residues 378 to 457 of the BIN1 sequence and therefore the BIN1(-10,+12A) sequence matches discontinuously with the reference database.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myc box dependent interacting protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,4711
ポリマ－22,4711
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Myc box dependent interacting protein 1 / BIN1 / Bridging integrator 1 / Amphiphysin-like protein / Amphiphysin II / Box-dependent myc- ...BIN1 / Bridging integrator 1 / Amphiphysin-like protein / Amphiphysin II / Box-dependent myc-interacting protein-1


分子量: 22470.785 Da / 分子数: 1 / 断片: isoform BIN1+12A (residues 301-377, 458-594) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O00499

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: THIS STRUCTURE WAS DETERMINED USING STANDARD 3D HETERONUCLEAR NMR TECHNIQUES

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試料調製

詳細内容: 1.3 mM Bin1(270-482,+12A) U-15N, 13C, 25 mM sodium phosphate, 150 mM NaCl, 1 mM DTT, 95 % H2O, 5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 0.3 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITY / 製造業者: Varian / モデル: UNITY / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2.1DELAGLIO ET AL.解析
DYANA1.5GUNTERT ET AL.構造決定
XEASY1.3.13BARTELS ET AL.データ解析
DYANA1.5GUNTERT ET AL.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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