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- PDB-1mum: Structure of the 2-Methylisocitrate Lyase (PrpB) from Escherichia coli -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mum
タイトルStructure of the 2-Methylisocitrate Lyase (PrpB) from Escherichia coli
要素2-methylisocitrate lyase
キーワードLYASE / PrpB / methylisocitrate / methylcitrate cycle / TIM-barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


methylisocitrate lyase / propionate catabolic process, 2-methylcitrate cycle / methylisocitrate lyase activity / magnesium ion binding
類似検索 - 分子機能
2-methylisocitrate lyase / Phosphoenolpyruvate phosphomutase / Isocitrate lyase/phosphorylmutase, conserved site / Isocitrate lyase signature. / ICL/PEPM domain / Phosphoenolpyruvate-binding domains / Pyruvate kinase-like domain superfamily / Pyruvate/Phosphoenolpyruvate kinase-like domain superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-methylisocitrate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Grimm, C. / Reuter, K.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of 2-methylisocitrate lyase (PrpB) from Escherichia coli and modelling of its ligand bound active centre.
著者: Grimm, C. / Evers, A. / Brock, M. / Maerker, C. / Klebe, G. / Buckel, W. / Reuter, K.
履歴
登録2002年9月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 2-methylisocitrate lyase
B: 2-methylisocitrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,1254
ポリマ－64,0772
非ポリマー492
水6,413356
1
A: 2-methylisocitrate lyase
B: 2-methylisocitrate lyase
ヘテロ分子

A: 2-methylisocitrate lyase
B: 2-methylisocitrate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)128,2518
ポリマ－128,1544
非ポリマー974
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_644y+1,x-1,-z-11
Buried area23140 Å2
ΔGint-149 kcal/mol
Surface area38480 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)82.895, 82.895, 166.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 2-methylisocitrate lyase / PrpB


分子量: 32038.418 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: W3350 / プラスミド: pQUE30-PrpB / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP10 / 参照: UniProt: P77541, methylisocitrate lyase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.57 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.19 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonium sulphate, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
10.02 %(w/v)1reservoirNaN3
215 g/lprotein1drop
310 mMHEPES1droppH7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→29.35 Å / Num. obs: 52996 / % possible obs: 98.2 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 20.5
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / Rmerge(I) obs: 0.37 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 98.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 255945
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / Rmerge(I) obs: 0.37

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→29.35 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 489994.88 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.234 1508 3 %RANDOM
Rwork0.213 ---
obs0.218 50253 94.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 47.1247 Å2 / ksol: 0.388564 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.65 Å22.53 Å20 Å2
2--2.65 Å20 Å2
3----5.3 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.23 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.17 Å0.12 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4400 0 2 356 4758
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.09
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 242 3.1 %
Rwork0.245 7529 -
obs--89.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 3 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.09

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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