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万見
- PDB-1mtc: GLUTATHIONE TRANSFERASE MUTANT Y115F -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mtc
タイトルGLUTATHIONE TRANSFERASE MUTANT Y115F
要素Glutathione S-transferase YB1
キーワードTRANSFERASE / GLUTATHIONE TRANSFERASE / PROTEIN DYNAMICS / PROTEIN CATALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


Glutathione conjugation / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / response to metal ion / prostaglandin metabolic process / nickel cation binding / glutathione transferase ...Glutathione conjugation / nitrobenzene metabolic process / cellular detoxification of nitrogen compound / hepoxilin biosynthetic process / glutathione derivative biosynthetic process / glutathione binding / response to metal ion / prostaglandin metabolic process / nickel cation binding / glutathione transferase / glutathione transferase activity / response to amino acid / xenobiotic catabolic process / response to axon injury / steroid binding / glutathione metabolic process / response to lead ion / cellular response to xenobiotic stimulus / sensory perception of smell / response to ethanol / protein kinase binding / enzyme binding / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / extracellular region / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. ...Glutathione S-transferase, Mu class / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / : / Glutathione S-transferase, C-terminal domain / Glutathione S-transferase, N-terminal domain / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 - #10 / Glutathione S-transferase, C-terminal / Glutathione S-transferase Yfyf (Class Pi); Chain A, domain 2 / Glutathione S-transferase, C-terminal-like / Soluble glutathione S-transferase C-terminal domain profile. / Soluble glutathione S-transferase N-terminal domain profile. / Glutathione S-transferase, N-terminal / Glutathione S-transferase, C-terminal domain superfamily / Glutaredoxin / Glutaredoxin / Thioredoxin-like superfamily / Up-down Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-GPR / Glutathione S-transferase Mu 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Ladner, J.E. / Xiao, G. / Armstrong, R.N. / Gilliland, G.L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Local protein dynamics and catalysis: detection of segmental motion associated with rate-limiting product release by a glutathione transferase
著者: Codreanu, S.G. / Ladner, J.E. / Xiao, G. / Stourman, N.V. / Hachey, D.L. / Gilliland, G.L. / Armstrong, R.N.
履歴
登録2002年9月20日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione S-transferase YB1
B: Glutathione S-transferase YB1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,6094
ポリマ－51,6062
非ポリマー1,0032
水3,333185
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4650 Å2
ΔGint-25 kcal/mol
Surface area18490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)86.750, 68.580, 80.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 105.12, 90.00
Int Tables number5
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Glutathione S-transferase YB1 / E.C.2.5.1.18 / Chain 3 / GST M1-1 / GST class-Mu 1 / glutathione S-transferase Yb-1 subunit


分子量: 25802.791 Da / 分子数: 2 / 変異: Y115F / 由来タイプ: 組換発現
詳細: COMPLEX WITH (9R,10R)-9-(S-GLUTATHIONYL)-10-HYDROXY-9,10-DIHROPHENANTHRENE
由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: liver / プラスミド: pGT33MX / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P04905, glutathione transferase
#2: 化合物 ChemComp-GPR / (9R,10R)-9-(S-GLUTATHIONYL)-10-HYDROXY-9,10-DIHYDROPHENANTHRENE


分子量: 501.552 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H27N3O7S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 185 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.03 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: ammonoium sulfate at pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: Ji, X., (1992) Biochemistry, 31, 10169.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
112 mg/mlprotein1drop
225 mMTris1droppH8.0
31 mMEDTA1drop
40.2 %beta-D-glucopyranoside1drop
51 mMinhibitor1droppH8.
640-50 %satammonium sulfate1drop
760-72 %satammonium sulfate1reservoir
825 mMTris1reservoirpH8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 143 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995年3月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→10 Å / Num. obs: 21775 / % possible obs: 94 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 33
反射 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 8 / % possible all: 91
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
SHELXS位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3GST

3gst


解像度: 2.2→10 Å / Num. parameters: 15571 / Num. restraintsaints: 15303 / 交差検証法: FREE R / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: ANISOTROPIC SCALING APPLIED BY THE METHOD OF PARKIN, MOEZZI & HOPE, J.APPL.CRYST.28(1995)53-56
Rfactor反射数%反射Selection details
all0.2033 21775 --
obs-21775 94.6 %-
Rfree---RANDOM
Refine analyzeNum. disordered residues: 0 / Occupancy sum hydrogen: 0 / Occupancy sum non hydrogen: 3889
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3632 0 70 185 3887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.039
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0151
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.016
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.022
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.015
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.044
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.2 Å / 最低解像度: 10 Å / Rfactor Rwork: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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