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万見
- PDB-1mso: T6 Human Insulin at 1.0 A Resolution -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mso
タイトルT6 Human Insulin at 1.0 A Resolution
要素
  • Insulin A-Chain
  • Insulin B-Chain
キーワードHORMONE/GROWTH FACTOR / T6 Conformation / HORMONE-GROWTH FACTOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / alpha-beta T cell activation / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / negative regulation of protein catabolic process / hormone activity / regulation of synaptic plasticity / positive regulation of neuron projection development / positive regulation of protein localization to nucleus / Golgi lumen / cognition / glucose metabolic process / vasodilation / insulin receptor signaling pathway / glucose homeostasis / cell-cell signaling / regulation of protein localization / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / protease binding / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / endoplasmic reticulum lumen / Golgi membrane / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1 Å
データ登録者Smith, G.D. / Pangborn, W.A. / Blessing, R.H.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: The structure of T6 human insulin at 1.0 A resolution.
著者: Smith, G.D. / Pangborn, W.A. / Blessing, R.H.
履歴
登録2002年9月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A-Chain
B: Insulin B-Chain
C: Insulin A-Chain
D: Insulin B-Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,7666
ポリマ－11,6354
非ポリマー1312
水4,071226
1
A: Insulin A-Chain
B: Insulin B-Chain
C: Insulin A-Chain
D: Insulin B-Chain
ヘテロ分子

A: Insulin A-Chain
B: Insulin B-Chain
C: Insulin A-Chain
D: Insulin B-Chain
ヘテロ分子

A: Insulin A-Chain
B: Insulin B-Chain
C: Insulin A-Chain
D: Insulin B-Chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,29818
ポリマ－34,90612
非ポリマー3926
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area19340 Å2
ΔGint-249 kcal/mol
Surface area12750 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)81.286, 81.286, 33.714
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Cell settingtrigonal
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11D-501-

ZN

21D-502-

ZN

31B-606-

HOH

41B-634-

HOH

詳細The insulin hexamer is generated from the dimer in the asymmetry unit by the symmetry operations, x,y,z; -y,x-y,z; y-x,-x,z

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A-Chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in Homo Sapiens / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B-Chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs naturally in Homo Sapiens / 参照: UniProt: P01308
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 226 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 33.22 %
結晶化温度: 298 K / 手法: slow cooling / pH: 6.3
詳細: 0.001 M HCl, 0.007 M Zinc Acetate, 0.05 M Sodium Citrate, 17% acetone, pH 6.3, SLOW COOLING at 298K, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
15 mg/mlinsulin11
20.01 M11HCl
30.007 Mzinc acetate11
40.05 Msodium citrate11
517 %acetone11pH6.3

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: BRUKER SMART 2000 / 検出器: CCD / 日付: 1997年11月1日
放射モノクロメーター: Gobel diffraction-mirrors monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1→30.4 Å / Num. all: 41170 / Num. obs: 41170 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.8 % / Biso Wilson estimate: 7.42 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.0491 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1→1.02 Å / Rmerge(I) obs: 0.369 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 75
反射
*PLUS
Num. measured all: 72631

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SORTAVデータ削減
CNS1.1精密化
SMARTV. 2000 (BRUKER)データ削減
SORTAVデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB Entry 4ins

4ins


解像度: 1→30.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.003 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: Used CNS_Solve Version 1.1
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 4194 10.2 %Random
Rwork0.183 ---
all0.183 41170 --
obs0.183 41170 91.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.93 Å2 / ksol: 0.358 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 12.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20.54 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----1.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.14 Å0.12 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.16 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1→30.4 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数804 0 2 226 1032
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.9282
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.3872.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.8422.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.8923
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.1
LS精密化 シェル解像度: 1→1.06 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.397 556 9.6 %
Rwork0.382 5238 -
obs--77.6 %
精密化
*PLUS
最高解像度: 1 Å / Num. reflection obs: 41242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.93
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it3.84
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.39
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.89

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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