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- PDB-1mqb: Crystal Structure of Ephrin A2 (ephA2) Receptor Protein Kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mqb
タイトルCrystal Structure of Ephrin A2 (ephA2) Receptor Protein Kinase
要素Ephrin type-A receptor 2
キーワードTRANSFERASE / Tyrosine Protein Kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity ...notochord cell development / notochord formation / blood vessel endothelial cell proliferation involved in sprouting angiogenesis / negative regulation of lymphangiogenesis / lens fiber cell morphogenesis / axial mesoderm formation / cAMP metabolic process / regulation of blood vessel endothelial cell migration / pericyte cell differentiation / ephrin receptor activity / leading edge membrane / negative regulation of chemokine production / response to growth factor / post-anal tail morphogenesis / activation of GTPase activity / bone remodeling / positive regulation of bicellular tight junction assembly / regulation of lamellipodium assembly / branching involved in mammary gland duct morphogenesis / EPH-Ephrin signaling / central nervous system neuron differentiation / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / tight junction / RND3 GTPase cycle / neural tube development / mammary gland epithelial cell proliferation / RHOV GTPase cycle / growth factor binding / EPHA-mediated growth cone collapse / regulation of cell adhesion mediated by integrin / RHOU GTPase cycle / lamellipodium membrane / RHOG GTPase cycle / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / regulation of angiogenesis / ephrin receptor signaling pathway / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / vasculogenesis / keratinocyte differentiation / RAC1 GTPase cycle / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / osteoclast differentiation / molecular function activator activity / negative regulation of angiogenesis / skeletal system development / protein localization to plasma membrane / cell chemotaxis / positive regulation of protein localization to plasma membrane / cell motility / receptor protein-tyrosine kinase / ruffle membrane / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / osteoblast differentiation / cell migration / lamellipodium / virus receptor activity / angiogenesis / receptor complex / cell adhesion / defense response to Gram-positive bacterium / positive regulation of cell migration / cadherin binding / inflammatory response / focal adhesion / cell surface / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. ...Ephrin type-A receptor 2, ligand binding domain / Ephrin receptor type-A /type-B / Ephrin receptor ligand binding domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class V, conserved site / Ephrin receptor, transmembrane domain / : / Ephrin receptor ligand binding domain / Ephrin type-A receptor 2 transmembrane domain / Receptor tyrosine kinase class V signature 1. / Receptor tyrosine kinase class V signature 2. / Eph receptor ligand-binding domain profile. / Ephrin receptor ligand binding domain / Putative ephrin-receptor like / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Fibronectin type III domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Galactose-binding-like domain superfamily / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER / Ephrin type-A receptor 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Nowakowski, J. / Cronin, C.N. / McRee, D.E. / Knuth, M.W. / Nelson, C. / Pavletich, N. / Rogers, J. / Sang, B.C. / Scheibe, D.N. / Swanson, R.V. / Thompson, D.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Structures of the Cancer Related Aurora-A, FAK and EphA2 Protein Kinases from Nanovolume Crystallography
著者: Nowakowski, J. / Cronin, C.N. / McRee, D.E. / Knuth, M.W. / Nelson, C. / Pavletich, N. / Rogers, J. / Sang, B.C. / Scheibe, D.N. / Swanson, R.V. / Thompson, D.A.
履歴
登録2002年9月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ephrin type-A receptor 2
B: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,5794
ポリマ－75,5672
非ポリマー1,0122
水1,18966
1
A: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2902
ポリマ－37,7831
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Ephrin type-A receptor 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,2902
ポリマ－37,7831
非ポリマー5061
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)72.127, 72.127, 241.623
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

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要素

#1: タンパク質 Ephrin type-A receptor 2 / EphA2 receptor tyrosine kinase / Tyrosine-protein kinase receptor ECK / Epithelial cell kinase


分子量: 37783.410 Da / 分子数: 2 / 断片: Kinase Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: EphA2 / 細胞株 (発現宿主): Hi5
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P29317, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-ANP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-ADENYLATE ESTER


分子量: 506.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O12P3
コメント: AMP-PNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 66 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.75 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ethylene Glycol, PEG 10K, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.6 / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110.7 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH7.6
3250 mM1dropNaCl
41 mMEDTA1drop
51 mMdithiothreitol1drop
60.1 MHEPES1reservoirpH7.5
710 %PEG100001reservoir
88 %ethylene glycol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.3 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年12月12日 / 詳細: synchrotron
放射モノクロメーター: crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. all: 36207 / Num. obs: 35483 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.1 % / Biso Wilson estimate: 44.66 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 11.5
反射 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.485 / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 1662 / Rsym value: 0.485 / % possible all: 0.78
反射
*PLUS
最低解像度: 63 Å / % possible obs: 95 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 78 %

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5.1.19精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1JPA

1jpa


解像度: 2.3→40 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.927 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 8.733 / SU ML: 0.208 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.324 / ESU R Free: 0.267 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28833 848 2.7 %RANDOM
Rwork0.23556 ---
all0.237 35483 --
obs0.23619 30548 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.668 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.89 Å20.44 Å20 Å2
2--0.89 Å20 Å2
3----1.33 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4221 0 62 66 4349
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0224377
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024035
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6951.9745908
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.89539388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.465522
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2644
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024689
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02884
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2210.2987
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2340.24885
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0910.22740
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1540.293
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1730.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2450.267
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1840.28
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8311.52620
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.52324228
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.07931757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.5794.51679
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.313 40
Rwork0.272 1662
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 63 Å / Num. reflection obs: 30484 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.289 / Rfactor Rwork: 0.235
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.021
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.11

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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