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- PDB-1mq1: Ca2+-S100B-TRTK-12 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mq1
タイトルCa2+-S100B-TRTK-12 complex
要素
  • F-actin capping protein alpha-1 subunit
  • S-100 protein, beta chain
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / protein-peptide complex / EF-hand
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / F-actin capping protein complex / WASH complex / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / positive regulation of myelination / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / response to methylmercury ...negative regulation of skeletal muscle cell differentiation / F-actin capping protein complex / WASH complex / adaptive thermogenesis / sympathetic neuron projection extension / RAGE receptor binding / positive regulation of myelination / cell junction assembly / barbed-end actin filament capping / response to methylmercury / astrocyte differentiation / S100 protein binding / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / response to anesthetic / cortical cytoskeleton / TRAF6 mediated NF-kB activation / Advanced glycosylation endproduct receptor signaling / regulation of neuronal synaptic plasticity / Nuclear signaling by ERBB4 / COPI-mediated anterograde transport / ruffle / positive regulation of neuron differentiation / MHC class II antigen presentation / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / axonogenesis / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / response to glucocorticoid / central nervous system development / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / tau protein binding / memory / long-term synaptic potentiation / calcium-dependent protein binding / actin filament binding / regulation of cell shape / actin cytoskeleton / actin binding / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / microtubule cytoskeleton / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cellular response to hypoxia / learning or memory / cytoskeleton / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell adhesion / cilium / ciliary basal body / positive regulation of apoptotic process / cadherin binding / neuronal cell body / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of cell population proliferation / calcium ion binding / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Protein S100-B / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. ...Protein S100-B / F-actin capping protein, alpha subunit, conserved site / F-actin capping protein alpha subunit signature 1. / F-actin capping protein alpha subunit signature 2. / F-actin-capping protein subunit alpha / F-actin-capping protein subunit alpha/beta / F-actin-capping protein subunit alpha/beta, domain 2 / F-actin capping protein, alpha subunit, domain 1 / F-actin capping protein alpha subunit / S-100/ICaBP type calcium binding protein signature. / S100/Calcium binding protein 7/8-like, conserved site / S100/CaBP-9k-type, calcium binding, subdomain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / S-100/ICaBP type calcium binding domain / EF hand domain / EF-hand / Recoverin; domain 1 / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein S100-B / F-actin-capping protein subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR
データ登録者McClintock, K.A. / Shaw, G.S.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2003
タイトル: A novel S100 target conformation is revealed by the solution structure of the Ca2+-S100B-TRTK-12 complex.
著者: McClintock, K.A. / Shaw, G.S.
履歴
登録2002年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: S-100 protein, beta chain
B: S-100 protein, beta chain
C: F-actin capping protein alpha-1 subunit
D: F-actin capping protein alpha-1 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,1474
ポリマ－24,1474
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)17 / 80structures with the lowest energy
代表モデルモデル #16closest to the average

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要素

#1: タンパク質 S-100 protein, beta chain


分子量: 10595.841 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: S100beta / プラスミド: pSS2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): N99 / 参照: UniProt: P04271
#2: タンパク質・ペプチド F-actin capping protein alpha-1 subunit / CapZ alpha-1 / TRTK-12 peptide


分子量: 1477.728 Da / 分子数: 2 / Fragment: TRTK-12 peptide, RESIDUES 265-276 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide is chemically synthesized. / 参照: UniProt: P52907

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D NOESY
1333D 13C/15N-separated NOESY
1413D 13C/15N-separated NOESY
1513D 15N-separated NOESY
16413C f1-edited,f3-filtered NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1U-13C, U-15N S100B (1.0 mM) unlabelled TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl290% H20, 10% D20
2U-2H, U-15N S100B (0.35 mM) unlabelled TRTK-12 (0.80 mM) 1 mM CaCl290% H20, 10% D20
3U-13C, U-15N S100B (1.0 mM) 13C-acetyl, 13C-Ile TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl290% H20, 10% D20
4U-13C/U-12C S100B heterodimer (1.0mM) Unlabelled TRTK-12 (1.2 mM) 3 mM CaCl290% H20, 10% D20
試料状態イオン強度: 35 mM KCl / pH: 7.05 / 圧: ambient / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian INOVAVarianINOVA6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1B/ 6.1CVarian, Inc.collection
NMRPipe2.1Delaglio, F., Grzesiek, S., Vuister, G.W., Zhu, G., Pfeifer, J., Bax, A.解析
PIPP4.3.3Garrett, D.S., Powers, R., Gronenborn, A.M., Clore, G.M.データ解析
CNS1.1Brunger, A., Adams, P.D., Clore, G.M., Delano, W.I., Gros, P., Grosse-Kunstleve, R.W., Jiang, J.-S., Kuszewski, J., Nilges, M., Pannu, N.S., Read, R.J., Rice, L.M., Simonson, T., Warren, G.I.構造決定
CNS1.1Brunger et.al.精密化
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 17

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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