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- PDB-1mq0: Crystal Structure of Human Cytidine Deaminase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mq0
タイトルCrystal Structure of Human Cytidine Deaminase
要素Cytidine Deaminase
キーワードHYDROLASE / human / enzyme / cytidine deaminase / amine hydrolase / inhibitor / diazepinone / leukemia / chemotherapy / anticancer / drug / phi-phi interaction / edge-to-face interaction / protein
機能・相同性
機能・相同性情報


pyrimidine nucleoside salvage / negative regulation of nucleotide metabolic process / cytidine deaminase / pyrimidine-containing compound salvage / cytidine deamination / neutrophil degranulation / Pyrimidine salvage / cytidine deaminase activity / nucleoside binding / cytosine metabolic process ...pyrimidine nucleoside salvage / negative regulation of nucleotide metabolic process / cytidine deaminase / pyrimidine-containing compound salvage / cytidine deamination / neutrophil degranulation / Pyrimidine salvage / cytidine deaminase activity / nucleoside binding / cytosine metabolic process / negative regulation of cell growth / tertiary granule lumen / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / cell surface receptor signaling pathway / Neutrophil degranulation / protein homodimerization activity / zinc ion binding / extracellular region / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Cytidine deaminase, homotetrameric / Cytidine and deoxycytidylate deaminase zinc-binding region / Cytidine Deaminase, domain 2 / Cytidine Deaminase; domain 2 / APOBEC/CMP deaminase, zinc-binding / Cytidine and deoxycytidylate deaminases zinc-binding region signature. / Cytidine and deoxycytidylate deaminase domain / Cytidine and deoxycytidylate deaminases domain profile. / Cytidine deaminase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1-BETA-RIBOFURANOSYL-1,3-DIAZEPINONE / Cytidine deaminase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Chung, S.J. / Fromme, J.C. / Verdine, G.L.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2005
タイトル: Structure of human cytidine deaminase bound to a potent inhibitor
著者: Chung, S.J. / Fromme, J.C. / Verdine, G.L.
履歴
登録2002年9月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月27日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_conn_angle ...database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytidine Deaminase
B: Cytidine Deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,6376
ポリマ－31,0212
非ポリマー6154
水1,11762
1
A: Cytidine Deaminase
B: Cytidine Deaminase
ヘテロ分子

A: Cytidine Deaminase
B: Cytidine Deaminase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,27312
ポリマ－62,0434
非ポリマー1,2318
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_685-x+1,-y+3,z1
Buried area12040 Å2
ΔGint-219 kcal/mol
Surface area16250 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)52.398, 55.680, 90.689
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological unit is a tetramer, and there is a dimer in the asymmetric unit. The other dimer of the tetramer can be obtained by the following symmetry operation: (-X, -Y,Z) dx=1 dy=3 dz=0

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要素

#1: タンパク質 Cytidine Deaminase / Cytidine aminohydrolase


分子量: 15510.718 Da / 分子数: 2 / 変異: K27Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: P32320, cytidine deaminase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-BRD / 1-BETA-RIBOFURANOSYL-1,3-DIAZEPINONE


分子量: 242.229 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N2O5
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 62 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.32 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: sodium acetate, 2-methyl-2,4-pentane-diol, calcium chloride, synthetic inhibitor, pH 4.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
136.3 mg/mlprotein1drop
26.25 mMinhibitor1drop
35 mMbeta-mercaptoethanol1droppH7.5
4100 mM1dropNaCl
520 mMTris1drop
6100 mMsodium acetate1reservoirpH4.6
728-32 %MPD1reservoir
810 mM1reservoirCaCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU ULTRAX 18 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年7月19日 / 詳細: Osmic Blue
放射モノクロメーター: Nickel filter / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→47.45 Å / Num. obs: 11082 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.58 % / Biso Wilson estimate: 28.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 10.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 4.56 % / Rmerge(I) obs: 0.326 / Mean I/σ(I) obs: 2.9 / Num. unique all: 1134 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 22165 / % possible obs: 97.1 % / 冗長度: 4.4 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.33

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS精密化
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データ削減
CrystalClear(MSC/RIGAKU)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1JTK

1jtk


解像度: 2.4→47.45 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 210371.16 / Data cutoff high rms absF: 210371.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 520 4.9 %RANDOM
Rwork0.217 ---
all-10882 --
obs-10555 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.7547 Å2 / ksol: 0.338176 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.15 Å20 Å20 Å2
2---7.11 Å20 Å2
3----12.04 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.41 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→47.45 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1922 0 36 62 2020
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.75
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.141.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.242.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.335 83 4.8 %
Rwork0.289 1646 -
obs--97.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5CDA_INHIBITOR.PARCDA_INHIBITOR.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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