[日本語] English
万見
- PDB-1mnf: Domain motions in GroEL upon binding of an oligopeptide -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mnf
タイトルDomain motions in GroEL upon binding of an oligopeptide
要素
  • 12-residue peptide substrate
  • groEL protein
キーワードCHAPERONE / GROEL / FORCED UNFOLDING / DOMAIN MOTIONS / OPPOSITE ALLOSTERIC
機能・相同性
機能・相同性情報


GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat ...GroEL-GroES complex / chaperonin ATPase / virion assembly / : / isomerase activity / ATP-dependent protein folding chaperone / response to radiation / unfolded protein binding / protein folding / response to heat / protein refolding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily ...GROEL; domain 1 / GroEL-like equatorial domain / GROEL; domain 2 / TCP-1-like chaperonin intermediate domain / GroEL / GroEL / Chaperonin Cpn60, conserved site / Chaperonins cpn60 signature. / Chaperonin Cpn60/GroEL / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family / 3-Layer(bba) Sandwich / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Wang, J. / Chen, L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Domain Motions in GroEL upon Binding of an Oligopeptide.
著者: Wang, J. / Chen, L.
#1: ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1999
タイトル: The Crystal Structure of a Groel/Peptide Complex: Plasticity as a Basis for Substrate Diversity
著者: Chen, L. / Sigler, P.B.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: The 2.4 A Crystal Structure of the Bacterial Chaperonin Groel Complexed with ATP Gamma S
著者: Boisvert, D.C. / Wang, J. / Otwinowski, Z. / Horwich, A.L. / Sigler, P.B.
#3: ジャーナル: Nature / 年: 1994
タイトル: The Crystal Structure of the Bacterial Chaperonin Groel at 2.8 A
著者: Braig, K. / Otwinowski, Z. / Hegde, R. / Boisvert, D.C. / Joachimiak, A. / Horwich, A.L. / Sigler, P.B.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Conformational Variability in the Refined Structure of the Chaperonin Groel at 2.8 A Resolution
著者: Braig, K. / Adams, P.D. / Brunger, A.T.
#5: ジャーナル: Nature / 年: 1997
タイトル: The Crystal Structure of the Asymmetric Groel-Groes-(Adp)7 Chaperonin Complex
著者: Xu, Z. / Horwich, A.L. / Sigler, P.B.
履歴
登録2002年9月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: groEL protein
O: 12-residue peptide substrate
B: groEL protein
P: 12-residue peptide substrate
C: groEL protein
Q: 12-residue peptide substrate
D: groEL protein
R: 12-residue peptide substrate
E: groEL protein
S: 12-residue peptide substrate
F: groEL protein
T: 12-residue peptide substrate
G: groEL protein
U: 12-residue peptide substrate
H: groEL protein
V: 12-residue peptide substrate
I: groEL protein
W: 12-residue peptide substrate
J: groEL protein
X: 12-residue peptide substrate
K: groEL protein
Y: 12-residue peptide substrate
L: groEL protein
Z: 12-residue peptide substrate
M: groEL protein
1: 12-residue peptide substrate
N: groEL protein
2: 12-residue peptide substrate


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)822,09728
ポリマ－822,09728
非ポリマー00
水3,837213
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area70410 Å2
ΔGint-337 kcal/mol
Surface area287650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)135.415, 260.694, 148.691
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質
groEL protein / Protein Cpn60 / groEL protein / AMS


分子量: 57260.504 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0A6F5
#2: タンパク質・ペプチド
12-residue peptide substrate / SBP / Strong Binding Peptide


分子量: 1460.676 Da / 分子数: 14 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: The peptide was chemically synthesized.
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 213 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.13 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.75 %
結晶化温度: 300 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 7 / 詳細: PEG, pH 7, VAPOR DIFFUSION, temperature 300K
結晶化
*PLUS
温度: 28 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Boisvert, D.C., (1996) Nat.Struct.Biol., 3, 170.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
125 mg/mlprotein1drop
22.2 %(w/v)PEG80001reservoir
325 mMBis-Tris-propane1reservoirpH7.0
415 %ethylene glycol1reservoir
55 %glycerol1reservoir
62.5 mM1reservoirMgCl2
750 mM1reservoirKCl
89 mM1reservoirCaCl2
100.01 %sodium azide1reservoir
91reservoir

-
データ収集

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 167654 / % possible obs: 84.4 % / Num. measured all: 436111 / Rmerge(I) obs: 0.099
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.2 Å / % possible obs: 73.9 % / Rmerge(I) obs: 0.147

-
解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
HKL-2000データ削減
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 3→20.01 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 16677 9.9 %RANDOM
Rwork0.236 ---
obs0.236 167654 83.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 16.633 Å2 / ksol: 0.326259 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 39.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--12.35 Å20 Å24.62 Å2
2---12.91 Å20 Å2
3---25.27 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.42 Å / Luzzati sigma a free: 0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20.01 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数55552 0 0 213 55765
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.77
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.322 2484 9.8 %
Rwork0.304 22811 -
obs--75.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 20 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg20.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.77
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3 Å / 最低解像度: 3.2 Å

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る