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万見
- PDB-1mm2: Solution structure of the 2nd PHD domain from Mi2b -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mm2
タイトルSolution structure of the 2nd PHD domain from Mi2b
要素Mi2-beta
キーワードDNA BINDING PROTEIN / PHD / zinc finger / protein scaffold
機能・相同性
機能・相同性情報


cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / site of DNA damage ...cerebellar granule cell to Purkinje cell synapse / terminal button organization / regulation of cell fate specification / NuRD complex / regulation of stem cell differentiation / NGF-stimulated transcription / ATP-dependent chromatin remodeler activity / regulation of synapse assembly / Transcriptional regulation of brown and beige adipocyte differentiation by EBF2 / site of DNA damage / RNA Polymerase I Transcription Initiation / Regulation of TP53 Activity through Acetylation / helicase activity / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / Regulation of PTEN gene transcription / transcription coregulator binding / HDACs deacetylate histones / double-strand break repair via homologous recombination / histone deacetylase binding / RNA polymerase II transcription regulator complex / transcription corepressor activity / histone binding / DNA helicase / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / Potential therapeutics for SARS / chromosome, telomeric region / chromatin remodeling / negative regulation of gene expression / negative regulation of DNA-templated transcription / centrosome / chromatin binding / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / DNA binding / zinc ion binding / nucleoplasm / ATP binding / membrane / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 ...CHD subfamily II, SANT-like domain / Domain of unknown function DUF1087 / CHD, C-terminal 2 / CHD, N-terminal / CHD subfamily II, SANT-like domain / CHD subfamily II, DUF1087 / CHDNT (NUC034) domain / CHDCT2 (NUC038) domain / Domain of Unknown Function (DUF1086) / DUF1087 / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / DNA/RNA helicase, ATP-dependent, DEAH-box type, conserved site / DEAH-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / Chromo-like domain superfamily / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type, conserved site / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Helicase conserved C-terminal domain / Zinc finger, FYVE/PHD-type / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
データ登録者Kwan, A.H.Y. / Gell, D.A. / Verger, A. / Crossley, M. / Matthews, J.M. / Mackay, J.P.
引用ジャーナル: structure / 年: 2003
タイトル: Engineering a Protein Scaffold from a PHD Finger
著者: Kwan, A.H.Y. / Gell, D.A. / Verger, A. / Crossley, M. / Matthews, J.M. / Mackay, J.P.
履歴
登録2002年9月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年7月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mi2-beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,8213
ポリマ－6,6901
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 500structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Mi2-beta / Chromodomain helicase-DNA-binding protein 4


分子量: 6689.790 Da / 分子数: 1 / 断片: Mi2-beta (residues 446-501) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CHD4 / プラスミド: pGEX-6P / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q14839
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131DQF-COSY
142N15-HSQC
NMR実験の詳細Text: This structure was determined mostly using standard 2D homonuclear techniques

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM Mi2-PHD2 protein, 1mM DTT, 10mM sodium phosphate buffer (pH 7.5), 150mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
20.2mM N15-labelled Mi2-PHD2 protein, 1mM DTT, 10mM sodium phosphate buffer (pH 7.5), 150mM NaCl, 95% H2O, 5% D2O95% H2O/5% D2O
試料状態pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5Bruker解析
XEASY1.3.13Bartels et alデータ解析
DYANA1.5Guntert et al精密化
ARIA1.1.2Linge et al構造決定
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics, torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: Structure calculations were performed using the package ARIA1.1 (Ambiguous Restraints in Iterative Assignment). Final structures are based on 1284 unambiguous NOE-derived distance ...詳細: Structure calculations were performed using the package ARIA1.1 (Ambiguous Restraints in Iterative Assignment). Final structures are based on 1284 unambiguous NOE-derived distance constraints, 8 sets of ambiguous NOE-derived distance constraints and 39 additional dihedral angle restraints.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 500 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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