[日本語] English
万見
- PDB-1mke: Structure of the N-WASP EVH1 Domain-WIP complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mke
タイトルStructure of the N-WASP EVH1 Domain-WIP complex
要素Fusion protein consisting of Wiskott-Aldrich syndrome protein interacting protein (WIP), GSGSG linker, and Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP)
キーワードPROTEIN BINDING / polyproline / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / plasma membrane tubulation / postsynaptic actin cytoskeleton organization / postsynapse organization / negative regulation of lymphocyte migration / vesicle transport along actin filament / regulation of cell projection assembly ...negative regulation of membrane tubulation / spindle localization / membrane invagination / positive regulation of clathrin-dependent endocytosis / plasma membrane tubulation / postsynaptic actin cytoskeleton organization / postsynapse organization / negative regulation of lymphocyte migration / vesicle transport along actin filament / regulation of cell projection assembly / actin cap / profilin binding / actin filament-based movement / vesicle organization / cytoskeletal anchor activity / vesicle budding from membrane / positive regulation of chemotaxis / response to other organism / dendritic spine morphogenesis / actin polymerization or depolymerization / protein-containing complex localization / regulation of postsynapse organization / positive regulation of filopodium assembly / cell leading edge / CDC42 GTPase cycle / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / cytoskeletal protein binding / ruffle / actin filament polymerization / RAC1 GTPase cycle / protein folding chaperone / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / response to bacterium / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / SH3 domain binding / actin cytoskeleton / lamellipodium / regulation of protein localization / actin binding / actin cytoskeleton organization / protein-containing complex assembly / cytoplasmic vesicle / postsynapse / Golgi membrane / cell division / glutamatergic synapse / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. ...: / Actin nucleation-promoting factor WAS, C-terminal / WASP family, EVH1 domain / Wiskott Aldrich syndrome homology region 2 / WH2 motif / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / WH2 domain profile. / WH2 domain / CRIB domain superfamily / P21-Rho-binding domain / CRIB domain profile. / P21-Rho-binding domain / CRIB domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin nucleation-promoting factor WASL / WAS/WASL-interacting protein family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
Model type detailsminimized average
データ登録者Volkman, B.F. / Prehoda, K.E. / Scott, J.A. / Peterson, F.C. / Lim, W.A.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2002
タイトル: Structure of the N-WASP EVH1 Domain-WIP Complex. Insight into the Molecular Basis of Wiskott-Aldrich Syndrome.
著者: Volkman, B.F. / Prehoda, K.E. / Scott, J.A. / Peterson, F.C. / Lim, W.A.
履歴
登録2002年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年12月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Fusion protein consisting of Wiskott-Aldrich syndrome protein interacting protein (WIP), GSGSG linker, and Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP)


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,4231
ポリマ－17,4231
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)21 / 50LOWEST TARGET FUNCTION
代表モデルモデル #1minimized average structure

-
要素

#1: タンパク質 Fusion protein consisting of Wiskott-Aldrich syndrome protein interacting protein (WIP), GSGSG linker, and Neural Wiskott-Aldrich syndrome protein (N-WASP) / WIP - N-WASP


分子量: 17422.832 Da / 分子数: 1 / 断片: WIP peptide and N-WASP EVH1 domain / 由来タイプ: 組換発現
詳細: FUSION PROTEIN COMPRISES RESIDUES 461-485 of WIP, a GSGSG linker sequence, and residues 26-147 (EVH1 domain) of N-WASP
由来: (組換発現) Rattus norvegicus, Homo sapiens / 属: Rattus, Homo / 生物種: , / 株: , / プラスミド: pBH4 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O43516, UniProt: O08816

-
実験情報

-
実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1223D 13C-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: REPRESENTATIVE CONFORMER (MODEL 1) IS MINIMIZED AVERAGE STRUCTURE.

-
試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1U-15N protein 20 mM PO4 buffer 1 mM dithiothreitol90% H2O/10% D2O
2U-13C/15N protein 20 mM PO4 buffer 1 mM dithiothreitol90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 20 mM NaCl / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

-
NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 600 MHz

-
解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guentert, P.構造決定
XwinNMR3Brukercollection
XEASY1.3Guentert, P.データ解析
NMRPipeDelaglio, F.解析
DYANA1.5Guentert, P.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: final structures were derived from a total of 1884 non-trivial NOE distance constraints, including 135 restraints between residues of the WIP peptide and the EVH1 domain. 143 phi and psi ...詳細: final structures were derived from a total of 1884 non-trivial NOE distance constraints, including 135 restraints between residues of the WIP peptide and the EVH1 domain. 143 phi and psi torsion angle constraints were generated from chemical shift database searching using the program TALOS
代表構造選択基準: minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: LOWEST TARGET FUNCTION
計算したコンフォーマーの数: 50 / 登録したコンフォーマーの数: 21

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る