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- PDB-1mjf: PUTATIVE SPERMIDINE SYNTHETASE FROM PYROCOCCUS FURIOSUS PFU-132382 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mjf
タイトルPUTATIVE SPERMIDINE SYNTHETASE FROM PYROCOCCUS FURIOSUS PFU-132382
要素spermidine synthase
キーワードTRANSFERASE / Pyrococcus furiosus / spermidine synthetase / structural genomics / PSI / Protein Structure Initiative / Southeast Collaboratory for Structural Genomics / SECSG
機能・相同性
機能・相同性情報


sym-norspermidine synthase / N1-aminopropylagmatine synthase / sym-norspermidine synthase activity / agmatine aminopropyltransferase activity / cadaverine aminopropyltransferase activity / thermospermine synthase activity / spermidine synthase / spermidine synthase activity / polyamine biosynthetic process / spermidine biosynthetic process ...sym-norspermidine synthase / N1-aminopropylagmatine synthase / sym-norspermidine synthase activity / agmatine aminopropyltransferase activity / cadaverine aminopropyltransferase activity / thermospermine synthase activity / spermidine synthase / spermidine synthase activity / polyamine biosynthetic process / spermidine biosynthetic process / 転移酵素; メチル基以外のアルキル基またはアリル基を移すもの; - / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain ...Spermidine synthase, tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis domain, conserved site / Polyamine biosynthesis (PABS) domain signature. / Spermidine/spermine synthases / Polyamine biosynthesis domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain / Spermidine synthase, tetramerisation domain superfamily / Spermidine synthase tetramerisation domain / Polyamine biosynthesis (PABS) domain profile. / Spermine/spermidine synthase domain / Spermidine Synthase; Chain: A, domain 2 / Vaccinia Virus protein VP39 / Roll / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyamine aminopropyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus furiosus (古細菌)
手法X線回折 / AUTOMATED MOLECULAR REPLACEMENT / 解像度: 1.798 Å
データ登録者Southeast Collaboratory for Structural Genomics (SECSG)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: PUTATIVE SPERMIDINE SYNTHETASE FROM PYROCOCCUS FURIOSUS PFU-132382
著者: Southeast Collaboratory for Structural Genomics
履歴
登録2002年8月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: spermidine synthase
B: spermidine synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)64,7552
ポリマ－64,7552
非ポリマー00
水3,621201
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3450 Å2
ΔGint-21 kcal/mol
Surface area20120 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)95.639, 110.821, 49.256
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 spermidine synthase


分子量: 32377.342 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus furiosus (古細菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8U4G1, spermidine synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 201 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.01 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.95 %
結晶化温度: 291 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 7.5
詳細: calcium chloride, PEG400, pH 7.5, microbatch, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU FR-D / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年10月5日 / 詳細: confocal
放射モノクロメーター: confocal optics / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. obs: 44968 / % possible obs: 90.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 24 Å2 / Rsym value: 0.048 / Net I/σ(I): 36
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / Mean I/σ(I) obs: 7 / Rsym value: 0.193 / % possible all: 47.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZO1.9.7データ削減
SCALEPACK1.9.7データスケーリング
MOLREP位相決定
EPMR位相決定
REFMAC5.1.24精密化
精密化構造決定の手法: AUTOMATED MOLECULAR REPLACEMENT
開始モデル: pdb entry 1INL

1inl


解像度: 1.798→72.55 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 3.122 / SU ML: 0.096 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.166 / ESU R Free: 0.148 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24156 2272 5.1 %RANDOM
Rwork0.20482 ---
all0.20655 42629 --
obs0.20655 42629 90.69 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 22.253 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.55 Å20 Å20 Å2
2--0.79 Å20 Å2
3----0.24 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.798→72.55 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4326 0 0 201 4527
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024052
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0081.9635992
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.71839387
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1565535
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0640.2654
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024885
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.02937
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1730.2748
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2210.24619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0760.22625
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.2209
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.0660.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3130.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1410.26
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4471.52672
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.84524313
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.18831757
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.0254.51679
LS精密化 シェル解像度: 1.798→1.844 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.332 90
Rwork0.294 1439

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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