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万見
- PDB-1mh3: maltose binding-a1 homeodomain protein chimera, crystal form I -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mh3
タイトルmaltose binding-a1 homeodomain protein chimera, crystal form I
要素maltose binding-a1 homeodomain protein chimera
キーワードSUGAR BINDING / DNA BINDING PROTEIN / MATa1 / homeodomain / binding cooperativity / maltose binding protein / MBP
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis ...detection of maltose stimulus / maltose transport complex / carbohydrate transport / carbohydrate transmembrane transporter activity / maltose binding / maltose transport / maltodextrin transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex, substrate-binding subunit-containing / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex / cell chemotaxis / outer membrane-bounded periplasmic space / periplasmic space / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / DNA damage response / DNA binding / nucleus / membrane
類似検索 - 分子機能
Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Homeodomain-like ...Homeobox, conserved site / 'Homeobox' domain signature. / Homeodomain / 'Homeobox' domain profile. / Homeodomain / Homeobox domain / Maltose/Cyclodextrin ABC transporter, substrate-binding protein / Solute-binding family 1, conserved site / Bacterial extracellular solute-binding proteins, family 1 signature. / Homeodomain-like / Bacterial extracellular solute-binding protein / Bacterial extracellular solute-binding protein / Periplasmic binding protein-like II / Homeobox-like domain superfamily / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Arc Repressor Mutant, subunit A / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mating-type protein A1 / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein / Maltose/maltodextrin-binding periplasmic protein
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ke, A. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2003
タイトル: Insights into binding cooperativity of MATa1/MATalpha2 from the crystal structure of a MATa1 homeodomain-maltose binding protein chimera
著者: Ke, A. / Wolberger, C.
履歴
登録2002年8月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年8月9日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE THERE IS A 5 ALANINE LINKER WHICH LINKS THE MALTOSE-BINDING DOMAIN TO THE MATA1 HOMEODOMAIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: maltose binding-a1 homeodomain protein chimera


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,4041
ポリマ－46,4041
非ポリマー00
水4,143230
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)95.485, 95.485, 155.887
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 maltose binding-a1 homeodomain protein chimera / MATa1 homeodomain-maltose binding protein chimera


分子量: 46403.832 Da / 分子数: 1 / 変異: E359A, K362A, D363A / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Chimera consisting of residues 1-366 (sequence database residues 27-392) of Maltose-binding periplasmic protein, a 5 alanine linker, and residues 477-526 (sequence database residues 77-126) ...詳細: Chimera consisting of residues 1-366 (sequence database residues 27-392) of Maltose-binding periplasmic protein, a 5 alanine linker, and residues 477-526 (sequence database residues 77-126) of homeobox of mating-type protein A-1.
由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌), (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
属: Escherichia, Saccharomyces / 生物種: , / 株: ,
プラスミド: pMAL-c2 with modifications at the fusion linker
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 codon plus
参照: UniProt: P02928, UniProt: P01366, UniProt: P0AEX9*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 230 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.83 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.86 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: amonium sulfate, pH 5.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
115 mg/mlprotein1drop
2100 mMMES1reservoirpH5.0
32.4 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→45.64 Å / Num. all: 42955 / Num. obs: 42612 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 4.9 / 冗長度: 6.8 % / Biso Wilson estimate: 17.9 Å2 / Rsym value: 0.057 / Net I/σ(I): 30.1
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.9 / Rsym value: 0.216 / % possible all: 97.1
反射
*PLUS
最低解像度: 60 Å / Rmerge(I) obs: 0.057
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.1 % / Rmerge(I) obs: 0.216

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MBP (pdb code 4MBP)

4mbp


解像度: 2.1→45.64 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 4.9 / σ(I): 4.9 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.262 2147 5 %RANDOM
Rwork0.232 ---
all-42955 --
obs-42612 99.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 49.3184 Å2 / ksol: 0.377928 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 24.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.81 Å20 Å20 Å2
2---0.81 Å20 Å2
3---1.62 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3212 0 0 230 3442
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.8
LS精密化 シェル最高解像度: 2.1 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor%反射
Rfree0.262 5.4 %
Rwork0.232 -
obs-99.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 60 Å / Rfactor Rwork: 0.231
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.0059
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.16
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg21.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.8

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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