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万見
- PDB-1mg5: Crystal structure of Drosophila melanogaster alcohol dehydrogenas... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mg5
タイトルCrystal structure of Drosophila melanogaster alcohol dehydrogenase complexed with NADH and acetate at 1.6 A
要素alcohol dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / SDR / ADH / Drosophila melanogaster / NADH / acetate
機能・相同性
機能・相同性情報


alcohol catabolic process / ethanol metabolic process / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / alcohol metabolic process / acetaldehyde metabolic process / behavioral response to ethanol / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / : / : / alcohol dehydrogenase ...alcohol catabolic process / ethanol metabolic process / acetaldehyde dehydrogenase (acetylating) activity / alcohol metabolic process / acetaldehyde metabolic process / behavioral response to ethanol / alcohol dehydrogenase (NAD+) activity / : / : / alcohol dehydrogenase / oxidoreductase activity / protein homodimerization activity / protein-containing complex / cytosol
類似検索 - 分子機能
Alcohol dehydrogenase, Drosophila-type / short chain dehydrogenase / Short-chain dehydrogenase/reductase, conserved site / Short-chain dehydrogenases/reductases family signature. / Short-chain dehydrogenase/reductase SDR / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / Alcohol dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.63 Å
データ登録者Benach, J. / Atrian, S. / Gonzalez-Duarte, R. / Ladenstein, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Drosophila alcohol dehydrogenase: acetate-enzyme interactions and novel insights into the effects of electrostatics on catalysis
著者: Benach, J. / Winberg, J.O. / Svendsen, J.S. / Atrian, S. / Gonzalez-Duarte, R. / Ladenstein, R.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The refined crystal structure of Drosophila lebanonensis alcohol dehydrogenase at 1.9 A resolution
著者: Benach, J. / Atrian, S. / Gonzalez-Duarte, R. / Ladenstein, R.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1999
タイトル: The catalytic reaction and inhibition mechanism of Drosophila alcohol dehydrogenase: Observation of an enzyme-bound NAD-ketone adduct at 1.4 A resolution by X-ray crystallography
著者: Benach, J. / Atrian, S. / Gonzalez-Duarte, R. / Ladenstein, R.
履歴
登録2002年8月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32013年10月30日Group: Non-polymer description
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999sequence Since the protein was purified directly from Drosophila melanogaster ADH. The first ...sequence Since the protein was purified directly from Drosophila melanogaster ADH. The first residue: Met1 is cleaved off in the matured Drosophila melanogaster ADH-S enzyme. For this reason it is not present in the crystal structure.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: alcohol dehydrogenase
B: alcohol dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,7636
ポリマ－55,3142
非ポリマー1,4494
水14,808822
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7990 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area18210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.481, 69.519, 75.923
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 89.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 alcohol dehydrogenase


分子量: 27656.834 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: ADH-Slow allele
由来: (天然) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P00334, alcohol dehydrogenase
#2: 化合物 ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#3: 化合物 ChemComp-NAI / 1,4-DIHYDRONICOTINAMIDE ADENINE DINUCLEOTIDE / NADH / NADH


分子量: 665.441 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H29N7O14P2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 822 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.68 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M TRIS/HCl, 30% PEG4000, 0.2M NaAcetate trihydrate, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / pH: 8.6 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1droppH8.6
310 mMdithiothreitol1reservoir
410 mMNADH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: SIEMENS / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年2月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.63→40 Å / Num. obs: 60633 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.5 % / Biso Wilson estimate: 15.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.082 / Net I/σ(I): 19.7
反射 シェル解像度: 1.63→1.68 Å / Rmerge(I) obs: 0.36 / % possible all: 73.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 438968
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73.3 % / Rmerge(I) obs: 0.36

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1a4u

1a4u


解像度: 1.63→20 Å / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: free R-factor / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射
Rfree0.205 2894 5 %
Rwork0.168 --
all-61653 -
obs-61653 -
原子変位パラメータBiso mean: 14.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.16 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.63→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3906 0 96 822 4824
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d2.1
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.14
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_dihedral_angle_deg24
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_improper_angle_deg1.91

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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