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万見
- PDB-1mbb: OXIDOREDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mbb
タイトルOXIDOREDUCTASE
要素URIDINE DIPHOSPHO-N-ACETYLENOLPYRUVYLGLUCOSAMINE REDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOENZYME
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase / UDP-N-acetylmuramate dehydrogenase activity / peptidoglycan biosynthetic process / FAD binding / cell wall organization / flavin adenine dinucleotide binding / regulation of cell shape / cell division / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 ...Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 1 / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain superfamily / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase, C-terminal domain / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase, domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 2 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 - #10 / Uridine Diphospho-n-acetylenolpyruvylglucosamine Reductase; domain 3 / FAD linked oxidase, N-terminal / FAD binding domain / FAD-binding, type PCMH, subdomain 1 / FAD-binding domain, PCMH-type / PCMH-type FAD-binding domain profile. / FAD-binding, type PCMH, subdomain 2 / FAD-binding, type PCMH-like superfamily / Alpha-Beta Complex / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-EEB / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-N-acetylenolpyruvoylglucosamine reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Benson, T.E. / Lees, W.J. / Walsh, C.T. / Hogle, J.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: (E)-enolbutyryl-UDP-N-acetylglucosamine as a mechanistic probe of UDP-N-acetylenolpyruvylglucosamine reductase (MurB).
著者: Lees, W.J. / Benson, T.E. / Hogle, J.M. / Walsh, C.T.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: An Enzyme-Substrate Complex Involved in Bacterial Cell Wall Biosynthesis
著者: Benson, T.E. / Filman, D.J. / Walsh, C.T. / Hogle, J.M.
#2: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1994
タイトル: Crystallization and Preliminary X-Ray Crystallographic Studies of Udp-N-Acetyl Enolpyruvylglucosamine Reductase
著者: Benson, T.E. / Walsh, C.T. / Hogle, J.M.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1993
タイトル: Overexpression, Purification, and Mechanistic Study of Udp-N-Acetylenolpyruvylglucosamine Reductase
著者: Benson, T.E. / Marquardt, J.L. / Marquardt, A.C. / Etzkorn, F.A. / Walsh, C.T.
履歴
登録1995年11月7日処理サイト: BNL
改定 1.01996年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: URIDINE DIPHOSPHO-N-ACETYLENOLPYRUVYLGLUCOSAMINE REDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,3713
ポリマ－37,8921
非ポリマー1,4792
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)50.000, 50.000, 264.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 URIDINE DIPHOSPHO-N-ACETYLENOLPYRUVYLGLUCOSAMINE REDUCTASE / MURB


分子量: 37891.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
詳細: (E)-ENOLBUTRYRL-UDP-N-ACETYLGLUCOSAMINE, BOUND FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE, PH 8.0
由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: AB1157 (ATCC) / 参照: UniProt: P08373, EC: 1.1.1.158
#2: 化合物 ChemComp-EEB / URIDINE-DIPHOSPHATE-3(N-ACETYLGLUCOSAMINYL)BUTYRIC ACID


分子量: 693.443 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C21H33N3O19P2
#3: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細THE SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENT IN THIS PDB ENTRY REFLECTS THE RESULTS OF AN AUTOMATED PROCEDURE. ...THE SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENT IN THIS PDB ENTRY REFLECTS THE RESULTS OF AN AUTOMATED PROCEDURE. FOR SECONDARY STRUCTURE ASSIGNMENTS MADE BY THE AUTHORS BASED ON INSPECTION OF HYDROGEN BONDING PATTERNS, SEE THE ORIGINAL REFERENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.18 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.54 %
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
15.7 mMenzyme1drop
213-14 %PEG80001reservoir
3100 mMHEPES1reservoir
4200 mMcalcium acetate1reservoir

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.3→12 Å / Num. obs: 14935 / % possible obs: 94.9 %
反射
*PLUS
Num. measured all: 52502 / Rmerge(I) obs: 0.072

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.3→12 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.324 --
Rwork0.238 --
obs0.238 14834 94.9 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2654 0 98 119 2871
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.68
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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