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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1maq | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURES OF TRUE ENZYMATIC REACTION INTERMEDIATES: ASPARTATE AND GLUTAMATE KETIMINES IN ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | ASPARTATE AMINOTRANSFERASE | ||||||
![]() | AMINOTRANSFERASE | ||||||
機能・相同性 | ![]() Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process ...Amino acid metabolism / Gluconeogenesis / kynurenine-oxoglutarate transaminase / kynurenine-oxoglutarate transaminase activity / aspartate metabolic process / glutamate metabolic process / L-phenylalanine biosynthetic process from chorismate via phenylpyruvate / L-tyrosine-2-oxoglutarate transaminase activity / aspartate catabolic process / 2-oxoglutarate metabolic process / aspartate transaminase / L-aspartate:2-oxoglutarate aminotransferase activity / pyridoxal phosphate binding / mitochondrial matrix / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Malashkevich, V.N. / Jansonius, J.N. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structures of true enzymatic reaction intermediates: aspartate and glutamate ketimines in aspartate aminotransferase. 著者: Malashkevich, V.N. / Toney, M.D. / Jansonius, J.N. #1: ![]() タイトル: Structural Basis for Catalysis by Aspartate Aminotransferase 著者: Jansonius, J.N. / Vincent, M.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 99 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 74.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 447 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 461.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 11.5 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.3 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: CIS PROLINE - PRO 138 / 2: CIS PROLINE - PRO 195 | ||||||||
詳細 | TWO-FOLD AXIS ALONG B RELATES SUBUNITS A AND B OF THE DIMER AND HENCE COORDINATES FOR SUBUNIT A ONLY ARE GIVEN. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 44992.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() |
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#2: 化合物 | ChemComp-PGU / |
#3: 水 | ChemComp-HOH / |
非ポリマーの詳細 | RESIDUE PGU 412 IS COMPOSED OF GLUTAMATE WITH THE COFACTOR PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE COVALENTLY BOUND ...RESIDUE PGU 412 IS COMPOSED OF GLUTAMATE WITH THE COFACTOR PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE COVALENTLY |
配列の詳細 | SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE BETWEEN SWISS-PROT AND PDB SEQUENCE. SWISS-PROT ENTRY NAME: ...SEQUENCE ADVISORY NOTICE: DIFFERENCE |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.7 % | |||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法 | |||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / Num. obs: 18083 / % possible obs: 90.2 % / Num. measured all: 43297 / Rmerge(I) obs: 0.062 |
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解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.3→8 Å / σ(F): 0 /
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.3→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: TNT / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.3 Å / 最低解像度: 8 Å / Num. reflection all: 18083 / σ(F): 0 / Rfactor all: 0.169 | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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