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- PDB-1mah: FASCICULIN2-MOUSE ACETYLCHOLINESTERASE COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1mah
タイトルFASCICULIN2-MOUSE ACETYLCHOLINESTERASE COMPLEX
要素
  • ACETYLCHOLINESTERASE
  • FASCICULIN 2
キーワードCOMPLEX (HYDROLASE/TOXIN) / HYDROLASE / SERINE ESTERASE / SYNAPSE / VENOM / TOXIN / COMPLEX (HYDROLASE-TOXIN) COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / laminin binding / collagen binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / toxin activity / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : ...Snake toxin, conserved site / Snake toxins signature. / : / Snake toxin cobra-type / Snake three-finger toxin / CD59 / CD59 / Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Snake toxin-like superfamily / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Ribbon / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fasciculin-1 / Fasciculin-2 / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Dendroaspis angusticeps (コブラ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bourne, Y. / Taylor, P. / Marchot, P.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 1995
タイトル: Acetylcholinesterase inhibition by fasciculin: crystal structure of the complex.
著者: Bourne, Y. / Taylor, P. / Marchot, P.
履歴
登録1995年11月21日処理サイト: BNL
改定 1.01996年4月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年3月31日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / entity_src_gen
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
F: FASCICULIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,7543
ポリマ－66,5332
非ポリマー2211
水00
1
A: ACETYLCHOLINESTERASE
F: FASCICULIN 2
ヘテロ分子

A: ACETYLCHOLINESTERASE
F: FASCICULIN 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,5096
ポリマ－133,0674
非ポリマー4422
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+2/31
単位格子
Length a, b, c (Å)75.500, 75.500, 556.200
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number179
Space group name H-MP6522
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 106
2: ARG A 107 - PRO A 108 OMEGA = 243.30 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
3: LEU A 161 - PRO A 162 OMEGA = 222.75 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
4: SER A 497 - PRO A 498 OMEGA = 139.38 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION
5: CIS PROLINE - PRO F 31 / 6: CIS PROLINE - PRO F 56
詳細SYMMETRY THE CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY TRANSFORMATIONS PRESENTED BELOW GENERATE THE SUBUNITS OF THE POLYMERIC MOLECULE. APPLIED TO RESIDUES: A 4 .. 61 GENERATE A DIMER OF THE MACHE-FAS2 COMPLEX ACROSS A TWO-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC AXIS SYMMETRY1 1 -1.000000 0.000000 0.000000 75.46878 SYMMETRY2 1 0.000000 1.000000 0.000000 -0.07648 SYMMETRY3 1 0.000000 0.000000 -1.000000 278.07110

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / MACHE


分子量: 59764.488 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BLACK6-CBA CROSS F1 / 細胞株: 293 / 遺伝子: MOUSE ACHE / 器官: BRAIN (CDNA)
プラスミド: LAMBDA-ZAP AND LAMBDA-FIX CDNA AND GENOMIC DNA
細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 遺伝子 (発現宿主): MOUSE ACHE / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase
#2: タンパク質 FASCICULIN 2 / TOXIN F-VII / FAS2 / TOXIN TAI


分子量: 6768.769 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Dendroaspis angusticeps (コブラ) / 細胞株: 293 / 器官: BRAIN (CDNA) / 組織: VENOM / 参照: UniProt: P01403, UniProt: P0C1Z0*PLUS
#3: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 64.21 %
結晶化詳細: DATA SETS FROM FOUR CRYSTALS HAVE BEEN MERGED
結晶
*PLUS
溶媒含有率: 60 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 7.5 / PH range high: 6.5
溶液の組成
*PLUS
濃度: 0.1 M / 化学式: NaAc

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.0, 1.5
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年7月25日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
111
21.51
反射解像度: 3.2→37 Å / Num. obs: 14488 / % possible obs: 85 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.089
反射
*PLUS
Num. measured all: 62214 / Rmerge(I) obs: 0.089

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
X-PLOR3.1位相決定
精密化解像度: 3.2→10 Å / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射
Rfree0.294 -5 %
Rwork0.184 --
obs0.184 13823 85 %
原子変位パラメータBiso mean: 35 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4576 0 14 0 4590
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.4
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.4

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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