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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1maa | |||||||||
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タイトル | MOUSE ACETYLCHOLINESTERASE CATALYTIC DOMAIN, GLYCOSYLATED PROTEIN | |||||||||
![]() | ACETYLCHOLINESTERASE | |||||||||
![]() | HYDROLASE / SERINE ESTERASE / ACETYLCHOLINESTERASE / TETRAMER / HYDROLASE FOLD / GLYCOSYLATED PROTEIN | |||||||||
機能・相同性 | ![]() acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / acetylcholine receptor signaling pathway / positive regulation of dendrite morphogenesis / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / choline metabolic process / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / synapse assembly / collagen binding / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / : / retina development in camera-type eye / nuclear envelope / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | ![]() ![]() | |||||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | |||||||||
![]() | Bourne, Y. / Taylor, P. / Bougis, P.E. / Marchot, P. | |||||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of mouse acetylcholinesterase. A peripheral site-occluding loop in a tetrameric assembly. 著者: Bourne, Y. / Taylor, P. / Bougis, P.E. / Marchot, P. | |||||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 413.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 344.6 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.6 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.7 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 83.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 111.7 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 1mahS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCS oper:
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要素
-タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD
#1: タンパク質 | 分子量: 60279.035 Da / 分子数: 4 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() プラスミド: LAMBDA-ZAP AND LAMBDA-FIX CDNA AND GENOMIC DNA 細胞株 (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY CELLS (HEK) 発現宿主: ![]() |
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-糖 , 2種, 2分子 ![](data/chem/img/NAG.gif)
#2: 多糖 | 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[beta-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose |
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#3: 糖 | ChemComp-NAG / |
-非ポリマー , 4種, 198分子 ![](data/chem/img/DME.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#4: 化合物 | ChemComp-DME / #5: 化合物 | ChemComp-GOL / #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 5.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 76 % | |||||||||||||||
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結晶化 | pH: 7 / 詳細: pH 7.0 | |||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法詳細: protein solution is mixed in a 1:1 ratio with well solution | |||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年12月1日 / 詳細: BENT MIRROR |
放射 | モノクロメーター: GE(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.907 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→20 Å / Num. obs: 107379 / % possible obs: 92 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.8 % / Biso Wilson estimate: 55 Å2 / Rsym value: 0.105 / Net I/σ(I): 7 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 2.7 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.37 / % possible all: 83 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 604052 / Rmerge(I) obs: 0.105 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 83 % / Rmerge(I) obs: 0.37 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: 1MAH 解像度: 2.9→20 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
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原子変位パラメータ | Biso mean: 44 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→20 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.9→2.97 Å / Total num. of bins used: 15
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor obs: 0.32 |