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万見
- PDB-1m9k: Human Endothelial Nitric Oxide Synthase with 7-Nitroindazole Bound -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m9k
タイトルHuman Endothelial Nitric Oxide Synthase with 7-Nitroindazole Bound
要素endothelial Nitric-oxide synthase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / tetrahydrobiopterin metabolic process / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ovulation from ovarian follicle / pulmonary valve morphogenesis ...regulation of the force of heart contraction by chemical signal / NOSIP mediated eNOS trafficking / negative regulation of muscle hyperplasia / NOSTRIN mediated eNOS trafficking / tetrahydrobiopterin metabolic process / smooth muscle hyperplasia / regulation of nervous system process / superoxide-generating NAD(P)H oxidase activity / ovulation from ovarian follicle / pulmonary valve morphogenesis / negative regulation of biomineral tissue development / response to fluid shear stress / Nitric oxide stimulates guanylate cyclase / regulation of systemic arterial blood pressure by endothelin / ROS and RNS production in phagocytes / tetrahydrobiopterin binding / arginine binding / aortic valve morphogenesis / endocardial cushion morphogenesis / ventricular septum morphogenesis / positive regulation of Notch signaling pathway / cadmium ion binding / negative regulation of calcium ion transport / negative regulation of potassium ion transport / negative regulation of platelet activation / nitric-oxide synthase (NADPH) / actin monomer binding / positive regulation of blood vessel endothelial cell migration / : / blood vessel remodeling / nitric-oxide synthase activity / endothelial cell migration / L-arginine catabolic process / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / regulation of sodium ion transport / nitric oxide metabolic process / eNOS activation / negative regulation of blood pressure / nitric oxide biosynthetic process / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / response to hormone / removal of superoxide radicals / lung development / homeostasis of number of cells within a tissue / cell redox homeostasis / lipopolysaccharide-mediated signaling pathway / blood vessel diameter maintenance / VEGFR2 mediated vascular permeability / negative regulation of smooth muscle cell proliferation / potassium ion transport / mitochondrion organization / caveola / vasodilation / regulation of blood pressure / positive regulation of angiogenesis / protein import into nucleus / endocytic vesicle membrane / calcium ion transport / NADP binding / FMN binding / flavin adenine dinucleotide binding / response to heat / angiogenesis / scaffold protein binding / High laminar flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and PECAM1:CDH5:KDR in endothelial cells / response to lipopolysaccharide / gene expression / in utero embryonic development / cytoskeleton / calmodulin binding / Extra-nuclear estrogen signaling / negative regulation of cell population proliferation / Golgi membrane / heme binding / positive regulation of gene expression / Golgi apparatus / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily ...Bovine Endothelial Nitric Oxide Synthase Heme Domain; Chain: A,domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 3 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase; Chain A, domain 1 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain; Chain A, domain 2 / Nitric Oxide Synthase;Heme Domain;Chain A domain 2 / Nitric-oxide synthase, eukaryote / Nitric oxide synthase, N-terminal / Nitric oxide synthase, N-terminal domain superfamily / Nitric oxide synthase, domain 2 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 1 superfamily / Nitric oxide synthase, domain 3 superfamily / : / Nitric oxide synthase, oxygenase domain / Nitric oxide synthase (NOS) signature. / Sulfite reductase [NADPH] flavoprotein alpha-component-like, FAD-binding / NADPH-cytochrome p450 reductase, FAD-binding, alpha-helical domain superfamily / FAD binding domain / Flavodoxin-like / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase / Flavodoxin / Flavodoxin-like domain profile. / Flavodoxin/nitric oxide synthase / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Flavoprotein-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
7-NITROINDAZOLE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Nitric oxide synthase 3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.01 Å
データ登録者Rosenfeld, R.J. / Garcin, E.D. / Panda, K. / Andersson, G. / Aberg, A. / Wallace, A.V. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Conformational Changes in Nitric Oxide Synthases Induced by Chlorzoxazone and Nitroindazoles: Crystallographic and Computational Analyses of Inhibitor Potency
著者: Rosenfeld, R.J. / Garcin, E.D. / Panda, K. / Andersson, G. / Aberg, A. / Wallace, A.V. / Morris, G.M. / Olson, A.J. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A. / Getzoff, E.D.
#1: ジャーナル: Science / 年: 1998
タイトル: Structure of nitric oxide synthase oxygenase dimer with pterin and substrate
著者: Crane, B.R. / Arvai, A.S. / Ghosh, D.K. / Wu, C. / Getzoff, E.D. / Stuehr, D.J. / Tainer, J.A.
履歴
登録2002年7月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: endothelial Nitric-oxide synthase
B: endothelial Nitric-oxide synthase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)95,4657
ポリマ－93,8402
非ポリマー1,6255
水7,422412
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8870 Å2
ΔGint-113 kcal/mol
Surface area32210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.786, 91.573, 156.096
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細Biological dimer formed by chain A, chain B, two hemes, one zinc.

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要素

#1: タンパク質 endothelial Nitric-oxide synthase / EC-NOS / NOS / type III / NOSIII / Endothelial NOS / eNOS / Constitutive NOS / cNOS


分子量: 46920.156 Da / 分子数: 2 / 断片: oxygenase domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P29474, nitric-oxide synthase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#4: 化合物 ChemComp-7NI / 7-NITROINDAZOLE


分子量: 163.133 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H5N3O2 / コメント: 阻害剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 412 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.68 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: NaCl, MPD, PEG, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
225 mMTris1droppH8.0
3400 mM1dropNaCl
44 mMdithiothreitol1drop
50.010 mMBH41drop
6200-400 mM1reservoirNaCl
713 %MPD1reservoiror 2-propamol
82-5 %PEG33501reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 1.08 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.08 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.01→20 Å / Num. all: 66080 / Num. obs: 66080 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 23.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.042 / Rsym value: 0.042 / Net I/σ(I): 31.9
反射 シェル解像度: 2.01→2.08 Å / 冗長度: 3.3 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 5.9 / Num. unique all: 6469 / Rsym value: 0.239 / % possible all: 98.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 247064
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.6 % / Num. unique obs: 6469 / Num. measured obs: 21274

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.01→19.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.224 3352 5.1 %RANDOM
Rwork0.196 ---
all-66045 --
obs-66045 98.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.3421 Å2 / ksol: 0.353972 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.43 Å20 Å20 Å2
2--1.99 Å20 Å2
3----8.42 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.26 Å / Luzzati sigma a free: 0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.01→19.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6368 0 135 412 6915
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.17
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.181.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.752
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.892.5
LS精密化 シェル解像度: 2.01→2.14 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.26 547 5.3 %
Rwork0.226 9850 -
obs-6469 94 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARAM19X.HEMETOPH19X.HEME
X-RAY DIFFRACTION47NITRO.PAR7NITRO.TOP
X-RAY DIFFRACTION5MISC.PARMISC.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rfree: 0.223 / Rfactor Rwork: 0.198
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.17
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.26

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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