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- PDB-1m7r: Crystal Structure of Myotubularin-related Protein-2 (MTMR2) Compl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m7r
タイトルCrystal Structure of Myotubularin-related Protein-2 (MTMR2) Complexed with Phosphate
要素Myotubularin-related Protein-2
キーワードHYDROLASE / Protein-phosphate complex
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane ...negative regulation of receptor catabolic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase / Synthesis of PIPs at the ER membrane / phosphatidylinositol-3-phosphatase / regulation of phosphatidylinositol dephosphorylation / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate 3-phosphatase activity / myelin assembly / phosphatidylinositol-3-phosphate phosphatase activity / Synthesis of PIPs at the late endosome membrane / Synthesis of PIPs at the early endosome membrane / positive regulation of early endosome to late endosome transport / protein tyrosine/serine/threonine phosphatase activity / negative regulation of myelination / negative regulation of excitatory postsynaptic potential / phosphatidylinositol dephosphorylation / negative regulation of endocytosis / phosphatidylinositol biosynthetic process / negative regulation of receptor internalization / vacuolar membrane / dendritic spine maintenance / Synthesis of PIPs at the plasma membrane / neuron development / protein dephosphorylation / synaptic membrane / synaptic vesicle / early endosome membrane / dendritic spine / postsynaptic density / axon / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / identical protein binding / membrane / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic ...Myotubularin-like, phosphatase domain / Myotubularin family / Myotubularin-like phosphatase domain / Myotubularin phosphatase domain. / domain in glucosyltransferases, myotubularins and other putative membrane-associated proteins / GRAM domain / GRAM domain / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Protein-tyrosine phosphatase, catalytic / Protein tyrosine phosphatase, catalytic domain motif / Tyrosine specific protein phosphatases active site. / Protein-tyrosine phosphatase, active site / Tyrosine-specific protein phosphatases domain / Tyrosine specific protein phosphatases domain profile. / Protein-tyrosine phosphatase-like / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Myotubularin-related protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Kim, S.-A. / Veine, D.M. / Dixon, J.E. / Stuckey, J.A.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003
タイトル: Crystal structure of a phosphoinositide phosphatase, MTMR2: insights into myotubular myopathy and Charcot-Marie-Tooth syndrome
著者: Begley, M.J. / Taylor, G.S. / Kim, S.-A. / Veine, D.M. / Dixon, J.E. / Stuckey, J.A.
履歴
登録2002年7月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月31日Group: Advisory / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
改定 1.42018年2月28日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52021年10月27日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Myotubularin-related Protein-2
B: Myotubularin-related Protein-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,3936
ポリマ－150,0132
非ポリマー3804
水4,216234
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)158.25, 82.66, 100.13
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 117.93, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: タンパク質 Myotubularin-related Protein-2


分子量: 75006.742 Da / 分子数: 2 / 断片: PH and Phosphatase Domains (Residues 1-643) / 変異: C417S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MTMR2 / プラスミド: PET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q13614, phosphatidylinositol-3-phosphatase
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 0.968 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.93 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 35000, Hepes, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 100.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.0 mg/mlprotein1drop
27 mMTris-HCl1droppH8.0
315 mM1dropNaCl
42 mMdithiothreitol1drop
5100 mMHEPES1reservoirpH7.5
62 mMTCEP1reservoir
710 mM1reservoirCaCl2-2H2O
82.75 %PEG350001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年8月20日 / 詳細: Mirrors
放射モノクロメーター: SI 111 Channel / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. all: 39438 / Num. obs: 39438 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 40.2 Å2 / Rsym value: 0.07 / Net I/σ(I): 11.9
反射 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Rsym value: 0.282 / % possible all: 95.6
反射
*PLUS
Num. measured all: 459390 / Rmerge(I) obs: 0.08
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.254

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: Restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 3332 10 %Random
Rwork0.207 ---
all-33991 --
obs-33351 98.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 57.2692 Å2 / ksol: 0.455054 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 41.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.56 Å20 Å23.94 Å2
2--1.32 Å20 Å2
3----3.88 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.38 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.47 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8380 0 20 235 8635
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.291.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.192
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.792
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.682.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 505 9.3 %
Rwork0.341 4905 -
obs-5410 95.6 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 8 Å / Rfactor Rfree: 0.287 / Rfactor Rwork: 0.212
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.33
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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