+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1m7h | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal Structure of APS kinase from Penicillium Chrysogenum: Structure with APS soaked out of one dimer | ||||||
要素 | Adenylylsulfate kinase | ||||||
キーワード | TRANSFERASE / APS kinase / Adenylylsulfate kinase / sulfate metabolism / Nucleotide 2 kinase | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 3'-phosphoadenosine 5'-phosphosulfate biosynthetic process / adenylyl-sulfate kinase / adenylylsulfate kinase activity / sulfate assimilation / hydrogen sulfide biosynthetic process / cysteine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / phosphorylation / ATP binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Penicillium chrysogenum (菌類) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å | ||||||
データ登録者 | Lansdon, E.B. / Sege, I.H. / Fisher, A.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002 タイトル: Ligand-Induced Structural Changes in Adenosine 5'-Phosphosulfate Kinase from Penicillium chrysogenum. 著者: Lansdon, E.B. / Segel, I.H. / Fisher, A.J. | ||||||
履歴 |
| ||||||
Remark 999 | SEQUENCE Residue 54 in all of the subunits is listed as Arg in the database sequence (SwissProt ...SEQUENCE Residue 54 in all of the subunits is listed as Arg in the database sequence (SwissProt accession Q12657). According to the author, the gene has been resequenced and residue 54 is actually Gly. |
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1m7h.cif.gz | 185.3 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1m7h.ent.gz | 148.4 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1m7h.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1m7h_validation.pdf.gz | 2.3 MB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1m7h_full_validation.pdf.gz | 2.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | 1m7h_validation.xml.gz | 39.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1m7h_validation.cif.gz | 54.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m7/1m7h ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m7/1m7h | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 23804.781 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Penicillium chrysogenum (菌類) / プラスミド: pET23A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q12657, adenylyl-sulfate kinase #2: 化合物 | ChemComp-SO4 / #3: 化合物 | ChemComp-ADP / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.69 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4 詳細: Na monobasic phosphate, K dibasic phosphate, succinate, pH 4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 8 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-2 / 波長: 0.98 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月29日 |
放射 | モノクロメーター: double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.98 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2→30 Å / Num. all: 621412 / Num. obs: 621412 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 9.61 % / Biso Wilson estimate: 20.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Rsym value: 0.05 / Net I/σ(I): 14.1 |
反射 シェル | 解像度: 2→2.05 Å / Rmerge(I) obs: 0.329 / Mean I/σ(I) obs: 3.7 / Num. unique all: 4004 / Rsym value: 0.329 / % possible all: 91.5 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. obs: 64678 / Num. measured all: 621412 / Rmerge(I) obs: 0.05 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 91.5 % |
-解析
ソフトウェア |
| |||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: Ternary structure of APS kinase 解像度: 2→29.91 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 54.4752 Å2 / ksol: 0.369587 e/Å3 | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 38.4 Å2
| |||||||||||||||||||||||||
Refine analyze | Luzzati coordinate error free: 0.31 Å / Luzzati sigma a free: 0.25 Å | |||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2→29.91 Å
| |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| |||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 2→2.13 Å / Rfactor Rfree error: 0.014 / Total num. of bins used: 6
| |||||||||||||||||||||||||
Xplor file |
| |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 64678 / % reflection Rfree: 5 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
|