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- PDB-1m4f: Solution Structure of Hepcidin-25 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m4f
タイトルSolution Structure of Hepcidin-25
要素Hepcidin
キーワードANTIMICROBIAL PROTEIN / strand-loop-strand / beta-sheet / hairpin loop
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of iron export across plasma membrane / negative regulation of intestinal absorption / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to iron ion / transporter regulator activity / defense response to fungus / hormone activity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / killing of cells of another organism ...negative regulation of iron export across plasma membrane / negative regulation of intestinal absorption / negative regulation of iron ion transmembrane transport / response to iron ion / transporter regulator activity / defense response to fungus / hormone activity / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / killing of cells of another organism / intracellular iron ion homeostasis / defense response to bacterium / immune response / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
手法溶液NMR / simulated annealing, molecular dynamics matrix relaxation torsion angle dynamics
データ登録者Hunter, H.N. / Fulton, D.B. / Ganz, T. / Vogel, H.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: The solution structure of human hepcidin, a peptide hormone with antimicrobial activity that is involved in iron uptake and hereditary hemochromatosis.
著者: Hunter, H.N. / Fulton, D.B. / Ganz, T. / Vogel, H.J.
履歴
登録2002年7月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hepcidin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)2,8021
ポリマ－2,8021
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Hepcidin / Liver-expressed antimicrobial peptide / LEAP-1 / Putative liver tumor regressor / PLTR / Hepc25


分子量: 2802.455 Da / 分子数: 1 / 断片: Hepcidin-25 (residues 60-84) / 由来タイプ: 合成
詳細: The sequence of the protein is naturally found in Homo sapiens. The protein was chemically synthesized.
参照: UniProt: P81172
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY
131Diffusion
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques.

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試料調製

詳細内容: 1.6 mM hepcidin-25, 40 mM phosphate buffer, 15N labelled Gly, Phe, Ile
溶媒系: 90% H2O/10% D2O
試料状態pH: 3.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AVANCEBrukerAVANCE5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE4002
Varian INOVAVarianINOVA8003
Bruker AVANCEBrukerAVANCE7004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.6Brukercollection
CNS1.1Brunger et al構造決定
NMRPipe3.4Delaglio, F.解析
CNS1.1Brunger et al精密化
精密化手法: simulated annealing, molecular dynamics matrix relaxation torsion angle dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on 251 NOE-derived distance constraints, 22 dihedral angle restraints, 4 distance restraints from hydrogen bonds
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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