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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1m3u | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Ketopantoate Hydroxymethyltransferase complexed the Product Ketopantoate | ||||||
![]() | 3-methyl-2-oxobutanoate hydroxymethyltransferase | ||||||
![]() | TRANSFERASE / beta-alpha-barrel / TIM-barrel / ketopantoate / selenomethionine MAD / decamer | ||||||
機能・相同性 | ![]() 3-methyl-2-oxobutanoate hydroxymethyltransferase / 3-methyl-2-oxobutanoate hydroxymethyltransferase activity / pantothenate biosynthetic process / magnesium ion binding / identical protein binding / membrane / cytosol / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | von Delft, F. / Inoue, T. / Saldanha, S.A. / Ottenhof, H.H. / Dhanaraj, V. / Witty, M. / Abell, C. / Smith, A.G. / Blundell, T.L. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Structure of E. coli Ketopantoate Hydroxymethyl Transferase Complexed with Ketopantoate and Mg(2+), Solved by Locating 160 Selenomethionine Sites. 著者: von Delft, F. / Inoue, T. / Saldanha, S.A. / Ottenhof, H.H. / Schmitzberger, F. / Birch, L.M. / Dhanaraj, V. / Witty, M. / Smith, A.G. / Blundell, T.L. / Abell, C. #1: ![]() タイトル: Ketopantoate Hydroxymethyltransferase. I. Purification and Role in Pantothenate Biosynthesis. 著者: Teller, J.H. / Powers, S.G. / Snell, E.E. #2: ![]() タイトル: Ketopantoate Hydroxymethyltransferase. II. Physical, Catalytic, and Regulatory Properties. 著者: Powers, S.G. / Snell, E.E. #3: ![]() タイトル: Cloning and Sequencing of the Escherichia coli panB gene, which encodes ketopantoate hydroxymethyltransferase, and overexpression of the enzyme. 著者: Jones, C.E. / Brook, J.M. / Buck, D. / Abell, C. / Smith, A.G. | ||||||
履歴 |
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Remark 400 | COMPOUND TIM-BARREL FOLD WITH 7TH HELIX MISSING; DECAMER WITH 522 POINT SYMMETRY. |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 556.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 454.9 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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単位格子 |
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非結晶学的対称性 (NCS) | NCSドメイン:
NCSドメイン領域: Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: PRO / Beg label comp-ID: PRO / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: 6 / Auth seq-ID: 3 - 264 / Label seq-ID: 3 - 264
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詳細 | Biological Decamer is Complete in Asymmetric Unit |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 28264.377 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() ![]() 参照: UniProt: P31057, 3-methyl-2-oxobutanoate hydroxymethyltransferase #2: 化合物 | ChemComp-MG / #3: 化合物 | ChemComp-KPL / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.24 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 6.8 詳細: PEG 8000, sodium chloride, sodium acetate, sodium citrate buffer, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, temperature 277K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 4 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
検出器 | タイプ: SBC-2 / 検出器: CCD / 日付: 1999年8月26日 / 詳細: mirror | ||||||||||||
放射 | モノクロメーター: Si 220 Double Crystal Si 111 Double Crystal プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | ||||||||||||
放射波長 |
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反射 | 解像度: 1.8→75 Å / Num. all: 229086 / Num. obs: 229086 / % possible obs: 94.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.083 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 12.9 | ||||||||||||
反射 シェル | 解像度: 1.8→1.9 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.527 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Num. unique all: 26449 / Rsym value: 0.527 / % possible all: 75 | ||||||||||||
反射 | *PLUS % possible obs: 94 % / Rmerge(I) obs: 0.093 | ||||||||||||
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 75 % / Rmerge(I) obs: 0.62 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: Initial C-alpha trace obtained from 3.0 A selenomethionine MAD-phased maps of a different crystal form: P21, cell=(87.8,155.4,209.9,90,99.3,90) 解像度: 1.8→100 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.952 / SU B: 5.974 / SU ML: 0.093 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL Isotropic thermal model: Separate TLS groups for each subunit. Individual isotropic temperature factors for all atoms. Overall anisotropic scaling. 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): -1 / σ(I): -1 / ESU R: 0.117 / ESU R Free: 0.114 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. XFIT, SHELXL, O, CNS WERE ALSO USED IN REFINEMENT. Continuous, non-protein density not in the active site has been modelled as water chains, ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. XFIT, SHELXL, O, CNS WERE ALSO USED IN REFINEMENT. Continuous, non-protein density not in the active site has been modelled as water chains, since the true identity was unclear. Of note is the density at the dimer interfaces (i.e. between subunits A/F, B/G, C/H, D/I, E/J) at residues Asp64 and Tyr67. Breakdown of NCS symmetry has been modelled by assigning alternate location indicators (A,B,C) in all chains for the residues concerned: 212-214, 218-228, 234-239. The 'A' flag was assigned to the conformation existing in the majority of chains.
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溶媒の処理 | イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 22.888 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.8→100 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | Ens-ID: 1 / 数: 3485 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS精密化 シェル | 解像度: 1.8→1.847 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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ソフトウェア | *PLUS バージョン: 5.1.995 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.8 Å / Rfactor Rfree: 0.196 / Rfactor Rwork: 0.158 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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