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万見
- PDB-1m2e: Solution structure of the N-terminal domain of Synechococcus elon... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1m2e
タイトルSolution structure of the N-terminal domain of Synechococcus elongatus KaiA (KaiA135N); Average minimized structure.
要素KaiA
キーワードCIRCADIAN CLOCK PROTEIN / ALPHA-BETA-ALPHA SANDWICH
機能・相同性
機能・相同性情報


detection of redox state / entrainment of circadian clock / positive regulation of circadian rhythm / circadian rhythm / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily / CheY-like superfamily ...Circadian clock protein KaiA, N-terminal / Circadian clock protein KaiA, N-terminal domain / KaiA N-terminal domain profile. / Circadian clock protein KaiA / Circadian clock protein KaiA, C-terminal / KaiA C-terminal domain / KaiA C-terminal domain profile. / KaiA / KaiA/RbsU helical domain superfamily / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Circadian clock oscillator protein KaiA
類似検索 - 構成要素
生物種Synechococcus elongatus (バクテリア)
手法溶液NMR / Distance geometry, Simulated annealing regularization, Simulated annealing refinement
データ登録者Williams, S.B. / Vakonakis, I. / Golden, S.S. / LiWang, A.C.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Structure and Function from the Circadian Clock Protein KaiA of Synechococcus elongatus: A potential Clock Input Mechanism
著者: Williams, S.B. / Vakonakis, I. / Golden, S.S. / LiWang, A.C.
履歴
登録2002年6月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: KaiA


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0771
ポリマ－15,0771
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)1 / -
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 KaiA


分子量: 15077.117 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (Residues 1-135) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Synechococcus elongatus (バクテリア)
遺伝子: kaiA / プラスミド: pET32a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q79PF6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111HNHA
1224D 13C/15N-separated NOESY
1334D 13C-separated NOESY
141HNHB
153HAHB
163BRCTCO/BRCTCN
NMR実験の詳細Text: Submission corresponds to the average minimized structure based on a 25-low-energy-structures family. The 1H, 15N and 13C chemical shifts of KaiA135N are deposited at the BMRB database (http: ...Text: Submission corresponds to the average minimized structure based on a 25-low-energy-structures family. The 1H, 15N and 13C chemical shifts of KaiA135N are deposited at the BMRB database (http://www.bmrb.wisc.edu) under the accession number 5031.

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
13mM KaiA135N U-15N, 50mM sodium chloride, 20mM phosphate buffer95% H2O/5% D2O
23mM KaiA135N U-15N,13C; 50mM sodium chloride; 20mM phosphate buffer95% H2O/5% D2O
33mM KaiA135N U-15N,13C; 50mM sodium chloride; 20mM phosphate buffer100% D2O
試料状態イオン強度: 0.17 / pH: 7 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 600 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1bVarian Associatescollection
NMRPipe1.8 Rev 2001.030.21.27Delaglio解析
PIPP4.2.6Garrettデータ解析
X-PLOR3.851Brunger精密化
精密化手法: Distance geometry, Simulated annealing regularization, Simulated annealing refinement
ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 2034 restraints: 1816 are NOE-derived distance constraints, 187 are dihedral angle restraints and 31 are distance restraints from hydrogen bonds
NMRアンサンブル登録したコンフォーマーの数: 1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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