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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1m22 | ||||||
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タイトル | X-ray structure of native peptide amidase from Stenotrophomonas maltophilia at 1.4 A | ||||||
要素 | peptide amidase | ||||||
キーワード | HYDROLASE / eleven-stranded beta sheet / covered double layers of alpha helices on top and bottom | ||||||
機能・相同性 | Amidase signature (AS) enzymes / Amidase signature (AS) domain / Amidase signature domain / Amidase signature (AS) superfamily / Amidase / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta / Peptide amidase 機能・相同性情報 | ||||||
生物種 | Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4 Å | ||||||
データ登録者 | Labahn, J. / Neumann, S. / Buldt, G. / Kula, M.-R. / Granzin, J. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2002 タイトル: An alternative mechanism for amidase signature enzymes 著者: Labahn, J. / Neumann, S. / Buldt, G. / Kula, M.-R. / Granzin, J. #1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002 タイトル: Crystallization and preliminary X-ray data of the recombinant peptide amidase from Stenotrophomonas maltophilia 著者: Neumann, S. / Granzin, J. / Kula, M.-R. / Labahn, J. #2: ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 1995 タイトル: Purification and characterisation of a newly screened microbial peptide amidase 著者: Stelkes-Ritter, U. / Wyzgol, K. / Kula, M.-R. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1m22.cif.gz | 218.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1m22.ent.gz | 171.3 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1m22.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1m22_validation.pdf.gz | 456.1 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 1m22_full_validation.pdf.gz | 469.3 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1m22_validation.xml.gz | 48.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1m22_validation.cif.gz | 73.5 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m2/1m22 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/m2/1m22 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | the biological unit is the monomer |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 53545.301 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) Stenotrophomonas maltophilia (バクテリア) プラスミド: pEK06 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: Q8RJN5, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素; 鎖状アミドに作用 #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.29 % | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5 詳細: PEG6000, Hepes Glycerine Sodium Azide, pH 7.5, vapour diffusion, sitting drop, temperature 289K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法詳細: Neumann, S., (2002) Acta Crystallogr., Sect.D, 58, 333. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934 Å |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年7月12日 |
放射 | モノクロメーター: diamond(111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.934 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 1.4→79 Å / Num. all: 182206 / Num. obs: 182206 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.9 % / Biso Wilson estimate: 11.9 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.103 / Net I/σ(I): 7.8 |
反射 シェル | 解像度: 1.4→1.49 Å / Rmerge(I) obs: 0.169 / Mean I/σ(I) obs: 5.1 / % possible all: 95 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 79 Å / Rmerge(I) obs: 0.103 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 95 % / Rmerge(I) obs: 0.169 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 多重同系置換・異常分散 / 解像度: 1.4→79 Å / Rfactor Rfree error: 0.002 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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溶媒の処理 | 溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.5075 Å2 / ksol: 0.380289 e/Å3 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso mean: 15.1 Å2
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Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 1.4→79 Å
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拘束条件 |
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Refine LS restraints NCS | NCS model details: CONSTR | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
LS精密化 シェル | 解像度: 1.4→1.49 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.4 Å / 最低解像度: 100 Å / Rfactor all: 0.18 / Rfactor obs: 0.189 / Rfactor Rfree: 0.199 / Rfactor Rwork: 0.188 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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LS精密化 シェル | *PLUS Rfactor Rfree: 0.26 / Rfactor Rwork: 0.25 |