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- PDB-1lzn: NEUTRON STRUCTURE OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lzn
タイトルNEUTRON STRUCTURE OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME
要素PROTEIN (LYSOZYME)
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
DEUTERATED WATER / NITRATE ION / Lysozyme C
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法中性子回折 / MOLECULAR REPLACEMEN XPLOR / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Bon, C.I. / Lehmann, M.S. / Wilkinson, C.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Quasi-Laue neutron-diffraction study of the water arrangement in crystals of triclinic hen egg-white lysozyme.
著者: Bon, C. / Lehmann, M.S. / Wilkinson, C.
#1: ジャーナル: Physica B (AMSTERDAM) / 年: 1998
タイトル: Neutron Laue Diffraction in Macromolecular Crystallography
著者: Myles, D.A.A. / Bon, C. / Langan, P. / Cipriani, F. / Castagna, J.C. / Lehmann, M.S. / Wilkinson, C.
履歴
登録1999年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月26日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42021年6月30日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_detector / diffrn_radiation ...diffrn_detector / diffrn_radiation / diffrn_radiation_wavelength / diffrn_source / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _diffrn_detector.detector / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol ..._diffrn_detector.detector / _diffrn_radiation.pdbx_diffrn_protocol / _diffrn_radiation.pdbx_monochromatic_or_laue_m_l / _diffrn_radiation.pdbx_scattering_type / _diffrn_source.pdbx_wavelength / _diffrn_source.pdbx_wavelength_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (LYSOZYME)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,6647
ポリマ－14,3311
非ポリマー3336
水4,378243
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)27.280, 32.040, 34.270
Angle α, β, γ (deg.)88.80, 108.80, 111.60
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (LYSOZYME)


分子量: 14331.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: NITRATE IONS PRESENT / 由来: (天然) Gallus gallus (ニワトリ) / Cell: EGG / 細胞内の位置: CYTOPLASM (WHITE) / 参照: UniProt: P00698, lysozyme
#2: 化合物
ChemComp-NO3 / NITRATE ION


分子量: 62.005 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: NO3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物 ChemComp-DOD / water / 重水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 243 / 由来タイプ: 天然 / 式: D2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 中性子回折 / 使用した結晶の数: 3

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.82 %
解説: EXCHANGEABLE HYDROGENS (LABIL HYDROGENS+HYDROGENS WITHIN THE SOLVENT) WERE REPLACED BY DEUTERIUM. SITES OF EXCHANGEABLE HYDROGEN ON THE PROTEIN WERE ALL NAMED D*, AND WERE ASSIGNED THE ...解説: EXCHANGEABLE HYDROGENS (LABIL HYDROGENS+HYDROGENS WITHIN THE SOLVENT) WERE REPLACED BY DEUTERIUM. SITES OF EXCHANGEABLE HYDROGEN ON THE PROTEIN WERE ALL NAMED D*, AND WERE ASSIGNED THE SCATTERING LENGTH OF DEUTERIUM. WHEN THE HYDROGEN IS ACTUALLY EXCHANGED BY DEUTERIUM, THE OCCUPANCY IS 1, AND WHEN IT IS ACTUALLY NOT EXCHANGED,THE OCCUPANCY IS -0.56. PART OF SITES OF HYDRATION WERE MODELIZED AS COMPLETE D2O ENTITIES (MOLECULE DOD), AND PART OF THEM WERE MODELIZED AS SINGLE OXYGEN ATOM (MOLECULE HOH), BECAUSE OF DYNAMICAL DISORDER.
結晶化pH: 4.7
詳細: BATCH TECHNIQUE EQUAL AMOUNT OF 1.0 % SOLUTION OF HEN EGG-WHITE LYSOZYME ( BOEHRINGER) AND 2.8 % NANO3 IN 50 MM ACETATE BUFFER (PH 4.7)
結晶化
*PLUS
手法: batch method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
11.0 %protein11
22.8 %11NaNO3
350 mMacetate11

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データ収集

回折平均測定温度: 295 K
放射光源波長: 2.7-3.5
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1997年12月1日
放射プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長
ID波長 (Å)相対比
12.71
23.51
反射解像度: 1.7→13.6 Å / Num. obs: 8976 / % possible obs: 83 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.146 / Rsym value: 0.114 / Net I/σ(I): 35
反射
*PLUS
Observed criterion σ(F): 2 / Num. measured all: 46061

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CCP4LAUE SUITE MODIFIED FOR CYLINDER GEOMETRY (C. WILKINSON)精密化
CCP4LAUE SUITEデータ削減
X-PLOR3.1精密化
CCP4(LAUE SUITE)データスケーリング
精密化構造決定の手法: MOLECULAR REPLACEMEN XPLOR
開始モデル: PDB ENTRY 4LZT

4lzt


解像度: 1.7→13.6 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
詳細: POSITIONS OF NON HYDROGEN ATOMS OF THE PROTEIN WERE KEPT FROM 4LZT, BECAUSE NEUTRON REFINEMENT CAN'T PROVIDE BETTER POSITIONS . WE BETTER FOCUSED OUR ATTENTION ON MODELING HYDROGEN AND HYDRATION SITES
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 471 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
obs-8976 83 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→13.6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1001 0 21 243 1265
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d0.016
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONx_bond_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_d
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg0.033
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg_na
NEUTRON DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
NEUTRON DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
NEUTRON DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONx_improper_angle_d
NEUTRON DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
NEUTRON DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
NEUTRON DIFFRACTIONx_mcbond_it
NEUTRON DIFFRACTIONx_mcangle_it
NEUTRON DIFFRACTIONx_scbond_it
NEUTRON DIFFRACTIONx_scangle_it
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARALLH22X.PRO / Topol file: TOPALLH22X
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.7 Å / 最低解像度: 13.6 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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