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- PDB-1lw7: NADR PROTEIN FROM HAEMOPHILUS INFLUENZAE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lw7
タイトルNADR PROTEIN FROM HAEMOPHILUS INFLUENZAE
要素TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
キーワードTRANSFERASE / NAD / NMN / NMN Adenylyl transferase / Ribosylnicotinamide kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosylnicotinamide kinase / ribosylnicotinamide kinase activity / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase activity / NAD biosynthetic process / ATP binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / NAD biosynthesis/regulator protein NadR / NadR/Ttd14, AAA domain / NadR, nicotinamide/nicotinate mononucleotide adenylyltransferase domain / AAA domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold ...: / Nicotinamide-nucleotide adenylyltransferase / NAD biosynthesis/regulator protein NadR / NadR/Ttd14, AAA domain / NadR, nicotinamide/nicotinate mononucleotide adenylyltransferase domain / AAA domain / Cytidylyltransferase-like / Cytidyltransferase-like domain / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE / Bifunctional NAD biosynthesis protein NadR
類似検索 - 構成要素
生物種Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Singh, S.K. / Kurnasov, O.V. / Chen, B. / Robinson, H. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of Haemophilus influenzae NadR protein. A bifunctional enzyme endowed with NMN adenyltransferase and ribosylnicotinimide kinase activities.
著者: Singh, S.K. / Kurnasov, O.V. / Chen, B. / Robinson, H. / Grishin, N.V. / Osterman, A.L. / Zhang, H.
履歴
登録2002年5月30日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32024年10月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,7618
ポリマ－42,9541
非ポリマー1,8077
水00
1
A: TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
ヘテロ分子

A: TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)179,04432
ポリマ－171,8164
非ポリマー7,22928
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_765-x+2,-y+1,z1
crystal symmetry operation9_765-x+2,-x+y+1,-z+2/31
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+2/31
Buried area22070 Å2
ΔGint-305 kcal/mol
Surface area60520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)106.871, 106.871, 174.945
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

-
要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTIONAL REGULATOR NADR


分子量: 42953.898 Da / 分子数: 1 / 断片: NadR / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haemophilus influenzae (インフルエンザ菌)
遺伝子: NadR / プラスミド: pET / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P44308
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-NAD / NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE


分子量: 663.425 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H27N7O14P2 / コメント: NAD*YM
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.8M Ammonium sulfate, 0.1M MES pH 5.6, Protein Conc. 10 mg/ml, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 7.2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
110 mg/mlprotein1drop
2100 mMHEPES1droppH7.2
30.3 M1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
50.1 MMES1reservoirpH6.0
61.0 Mammonium sulfate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月20日
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→30 Å / Num. all: 13327 / Num. obs: 13327 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 13.7 % / Biso Wilson estimate: 137 Å2 / Rsym value: 0.041 / Net I/σ(I): 17.6
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rmerge(I) obs: 0.409 / % possible all: 97.3
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 98 % / Num. measured all: 183179 / Rmerge(I) obs: 0.041
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 97.3 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.9→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.298 1284 10.3 %RANDOM
Rwork0.236 ---
all-13327 --
obs-12463 91.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.9 Å2 / ksol: 0.306 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 79.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.99 Å227.08 Å20 Å2
2--19.99 Å20 Å2
3----39.99 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.56 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å0.58 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2842 0 113 0 2955
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.033 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.443 182 10.6 %
Rwork0.384 1530 -
obs-1530 77.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: PROTEIN.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.04

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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