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- PDB-1lvh: The Structure of Phosphorylated beta-phosphoglucomutase from Lact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lvh
タイトルThe Structure of Phosphorylated beta-phosphoglucomutase from Lactoccocus lactis to 2.3 angstrom resolution
要素beta-phosphoglucomutase
キーワードISOMERASE / HAD superfamily / phosphoaspartate / aspartylphosphate
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-phosphoglucomutase / beta-phosphoglucomutase activity / carbohydrate metabolic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Beta-phosphoglucomutase / Beta-phosphoglucomutase hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 ...Beta-phosphoglucomutase / Beta-phosphoglucomutase hydrolase / Putative phosphatase; domain 2 / Phosphoglycolate phosphatase-like, domain 2 / HAD hydrolase, subfamily IA / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-phosphoglucomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactococcus lactis (乳酸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lahiri, S.D. / Zhang, G. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 2002
タイトル: Caught in the act: the structure of phosphorylated beta-phosphoglucomutase from Lactococcus lactis.
著者: Lahiri, S.D. / Zhang, G. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2002
タイトル: Crystallization and preliminary X-ray diffraction studies of beta-phosphoglucomutase from Lactococcus lactus
著者: Lahiri, S.D. / Zhang, G. / Radstrom, P. / Dunaway-Mariano, D. / Allen, K.N.
履歴
登録2002年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年11月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle ...database_PDB_caveat / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: beta-phosphoglucomutase
B: beta-phosphoglucomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,6884
ポリマ－48,6392
非ポリマー492
水4,666259
1
A: beta-phosphoglucomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3442
ポリマ－24,3201
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: beta-phosphoglucomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3442
ポリマ－24,3201
非ポリマー241
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.667, 92.776, 111.597
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is a monomer

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要素

#1: タンパク質 beta-phosphoglucomutase


分子量: 24319.574 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Lactococcus lactis (乳酸菌) / 遺伝子: PGMB / プラスミド: pET3A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P71447, beta-phosphoglucomutase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 259 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.91 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.1
詳細: 16% PEG 3350, 0.15M Ammonium Floride, pH 6.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K
結晶化
*PLUS
pH: 6.5
詳細: Lahiri, S.D., (2002) Acta Crystallogr., Sect.D, 58, 324.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.2 Mammonium fluoride1reservoir
220 %(w/v)PEG33501reservoirpH6.5
315 mg/mlprotein1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-D / 波長: 0.9792369, 0.9790073, 0.96112713
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月3日 / 詳細: Bent cylindrical Si-mirror (Rh coating)
放射モノクロメーター: Si(111) double-crystal monochromator
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97923691
20.97900731
30.961127131
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 25469 / Num. obs: 25469 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 16.5 % / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Rsym value: 0.081 / Net I/σ(I): 12.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.191 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Num. unique all: 1746 / Rsym value: 0.191 / % possible all: 60.8
反射
*PLUS
最低解像度: 50 Å / Num. obs: 23862 / % possible obs: 91 % / Num. measured all: 420727
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60.8 % / Rmerge(I) obs: 0.17

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SOLVE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→42.89 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: maximum likelihood target using amplitudes and phase probability distributions
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2857 2390 -RANDOM
Rwork0.2435 ---
all0.2477 25463 --
obs0.2477 24135 94.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 42.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.96 Å20 Å20 Å2
2--12.45 Å20 Å2
3----13.41 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.31 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→42.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3423 0 2 259 3684
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.78
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.44 Å / Rfactor Rfree error: 0.017
Rfactor反射数%反射
Rfree0.318 333 -
Rwork0.255 --
obs-3378 81 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.28 / Rfactor Rwork: 0.24
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.26
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.78

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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