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万見
- PDB-1lum: NMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, 20 low energy s... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lum
タイトルNMR Structure of the Itk SH2 domain, Pro287trans, 20 low energy structures
要素Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
キーワードTRANSFERASE / cis/trans isomerization / interleukin-2 tyrosine kinase / Itk / t-cell specific kinase / tsk / src homology 2 / SH2 / proline
機能・相同性
機能・相同性情報


Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response ...Generation of second messenger molecules / FCERI mediated Ca+2 mobilization / NK T cell differentiation / gamma-delta T cell activation / positive regulation of cytokine production / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / non-specific protein-tyrosine kinase / cell-cell junction / T cell receptor signaling pathway / adaptive immune response / protein phosphorylation / intracellular signal transduction / zinc ion binding / ATP binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / : ...Tyrosine-protein kinase ITK, SH3 domain / Tyrosine-protein kinase ITK/TSK, catalytic domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tyrosine-protein kinase ITK/TSK
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing
データ登録者Mallis, R.J. / Brazin, K.N. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structural characterization of a proline-driven conformational switch within the Itk SH2 domain
著者: Mallis, R.J. / Brazin, K.N. / Fulton, D.B. / Andreotti, A.H.
履歴
登録2002年5月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年11月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase ITK/TSK


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5581
ポリマ－12,5581
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 200structures with favorable non-bond energy
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase ITK/TSK / Interleukin-2 tyrosine kinase / T-cell-specific kinase / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT ...Interleukin-2 tyrosine kinase / T-cell-specific kinase / IL-2-inducible T-cell kinase / Kinase EMT / Kinase TLK


分子量: 12558.251 Da / 分子数: 1 / 断片: src homology 2 (SH2) domain (residues 238-344) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / プラスミド: pGEX / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q03526, EC: 2.7.1.112
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1223D 15N-separated NOESY
133DQF-COSY
1432D NOESY
1532D TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11 mM Itk SH2, U-15N,13C, 125mM phosphate buffer, pH 7.490% H2O/10% D2O
21 mM Itk SH2, U-15N, 125mM phosphate buffer, pH 7.490% H2O/10% D2O
31 mM Itk SH2, 125mM phosphate buffer, pH 7.490% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 125mM / pH: 7.4 / 圧: ambient / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

NMRスペクトロメータータイプ: Bruker DRX / 製造業者: Bruker / モデル: DRX / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMRcollection
NMRPipe解析
NMRView4.1.3Johnson & Blevinsデータ解析
CNS1Brunger精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 2323 NOE-derived distance constraints, 58 phi/psi dihedral angle restraints,9 chi dihedral angle restraints and 30 distance restraints from hydrogen bonds
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with favorable non-bond energy
計算したコンフォーマーの数: 200 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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