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万見
- PDB-1los: crystal structure of orotidine monophosphate decarboxylase mutant... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1los
タイトルcrystal structure of orotidine monophosphate decarboxylase mutant deltaR203A complexed with 6-azaUMP
要素orotidine monophosphate decarboxylase
キーワードLYASE / TIM barrel
機能・相同性
機能・相同性情報


orotidine-5'-phosphate decarboxylase / orotidine-5'-phosphate decarboxylase activity / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...: / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase, active site / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase active site. / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase domain / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase / HUMPS family / Ribulose-phosphate binding barrel / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
6-AZA URIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / Orotidine 5'-phosphate decarboxylase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Wu, N. / Pai, E.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structures of inhibitor complexes reveal an alternate binding mode in orotidine-5'-monophosphate decarboxylase.
著者: Wu, N. / Pai, E.F.
履歴
登録2002年5月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年10月27日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999 sequence Authors state that although residues 1, 1001, 2001 and 3001 are MET and residues 101, ... sequence Authors state that although residues 1, 1001, 2001 and 3001 are MET and residues 101, 1101, 2101 and 3101 are Arg according to the SwissProt entry, residues 1, 1001, 2001 and 3001 were LEU and residues 101, 1101, 2101 and 3101 were Pro in the original construct cloned of MT genomic dna.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: orotidine monophosphate decarboxylase
B: orotidine monophosphate decarboxylase
C: orotidine monophosphate decarboxylase
D: orotidine monophosphate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)99,1708
ポリマ－97,8694
非ポリマー1,3014
水3,711206
1
A: orotidine monophosphate decarboxylase
B: orotidine monophosphate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5854
ポリマ－48,9342
非ポリマー6502
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4500 Å2
ΔGint-43 kcal/mol
Surface area15780 Å2
手法PISA
2
C: orotidine monophosphate decarboxylase
D: orotidine monophosphate decarboxylase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,5854
ポリマ－48,9342
非ポリマー6502
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4510 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area15650 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.490, 56.152, 73.870
Angle α, β, γ (deg.)82.76, 89.89, 76.91
Int Tables number1
Space group name H-MP1
詳細The biological unit is a dimer.

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要素

#1: タンパク質
orotidine monophosphate decarboxylase / OMP decarboxylase / ompdcase / ompdecase


分子量: 24467.234 Da / 分子数: 4 / 変異: R203A / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanothermobacter thermautotrophicus str. Delta H (古細菌)
生物種: Methanothermobacter thermautotrophicus / 株: delta h / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: O26232, orotidine-5'-phosphate decarboxylase
#2: 化合物
ChemComp-UP6 / 6-AZA URIDINE 5'-MONOPHOSPHATE / 6-AZA-UMP / 6-アザウリジン5′-りん酸


分子量: 325.169 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H12N3O9P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 206 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 42.73 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: trisodium citrate, MgCl2, dioxane, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
125 mM1reservoirMgCl2
25 %dioxane1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-BM-C / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→30 Å / Num. all: 58208 / Num. obs: 58208 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 20.3 Å2
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / % possible all: 64
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 489020 / Rmerge(I) obs: 0.048
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 64 % / Rmerge(I) obs: 0.283

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
CNS0.9精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.9→29.39 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 1792 3.2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
all0.205 56165 --
obs0.205 56165 87.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 61.3854 Å2 / ksol: 0.388375 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.7 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.9 Å2-2.21 Å2-0.63 Å2
2--7.11 Å24.09 Å2
3----1.21 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.28 Å / Luzzati sigma a free: 0.3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→29.39 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6300 0 84 206 6590
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.19
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.661.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.42
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.762
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.992.5
LS精密化 シェル解像度: 1.9→2.02 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 181 2.8 %
Rwork0.305 6223 -
obs--59.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3AZA.PARAMAZA.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 30 Å / Rfactor all: 0.205 / Rfactor Rfree: 0.24 / Rfactor Rwork: 0.205
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.19
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.9 Å / Rfactor Rfree: 0.326 / Rfactor Rwork: 0.305

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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