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- PDB-1lnz: Structure of the Obg GTP-binding protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lnz
タイトルStructure of the Obg GTP-binding protein
要素SPO0B-associated GTP-binding protein
キーワードCELL CYCLE / GTPase / Obg / stringent factor / stress response / sporulation / large G-protein / Structural Genomics / PSI / Protein Structure Initiative / New York SGX Research Center for Structural Genomics / NYSGXRC
機能・相同性
機能・相同性情報


sporulation resulting in formation of a cellular spore / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribosome biogenesis / GTPase activity / GTP binding / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / GTP-binding protein OBG, C-terminal / GTP-binding protein OBG, C-terminal domain superfamily / Domain of unknown function (DUF1967) / Obg C-terminal (OCT) domain profile. / Spo0b-associated Gtp-binding Protein; Chain: A, / GTP1/OBG domain / GTP1/OBG, conserved site / GTP1/OBG family signature. / GTP1/OBG domain ...: / GTP-binding protein OBG, C-terminal / GTP-binding protein OBG, C-terminal domain superfamily / Domain of unknown function (DUF1967) / Obg C-terminal (OCT) domain profile. / Spo0b-associated Gtp-binding Protein; Chain: A, / GTP1/OBG domain / GTP1/OBG, conserved site / GTP1/OBG family signature. / GTP1/OBG domain / GTP-binding protein Obg/CgtA / GTP1/OBG domain superfamily / GTP1/OBG / Obg domain profile. / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain / OBG-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / Distorted Sandwich / Small GTP-binding protein domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / GTPase Obg
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Buglino, J. / Shen, V. / Hakimian, P. / Lima, C.D. / Burley, S.K. / New York SGX Research Center for Structural Genomics (NYSGXRC)
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structural and biochemical analysis of the Obg GTP binding protein
著者: Buglino, J. / Shen, V. / Hakimian, P. / Lima, C.D.
履歴
登録2002年5月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年9月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年2月3日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp ...audit_author / chem_comp / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _chem_comp.pdbx_synonyms ..._audit_author.identifier_ORCID / _chem_comp.pdbx_synonyms / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SPO0B-associated GTP-binding protein
B: SPO0B-associated GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,99210
ポリマ－76,2192
非ポリマー7738
水8,719484
1
A: SPO0B-associated GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1583
ポリマ－38,1091
非ポリマー492
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: SPO0B-associated GTP-binding protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,8347
ポリマ－38,1091
非ポリマー7256
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)59.580, 105.006, 124.098
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 SPO0B-associated GTP-binding protein / GTP-binding protein obg


分子量: 38109.434 Da / 分子数: 2 / 断片: residues 1- 342 of P20964 / 変異: selenomethionine substituted / 由来タイプ: 組換発現
詳細: Full-length protein, residues 1-428, was purified and prepartively proteolyzed with subtilisin to obtain the 1-342 fragment
由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20964
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 7 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-G4P / GUANOSINE-5',3'-TETRAPHOSPHATE / guanosine tetraphosphate;ppGpp / ppGpp


タイプ: RNA linking / 分子量: 603.160 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N5O17P4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 484 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.68 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 7-12% isopropanol, 0.1M magnesium chloride, 0.05M sodium cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 291K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
113 mg/mlprotein1drop
220 mMTris-HCl1drop
350 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
57-12 %isopropanol1reservoir
60.1 M1reservoirMgCl2
70.05 Msodium cacodylate1reservoirpH6.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年4月24日 / 詳細: undulator, mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→25 Å / Num. all: 24613 / Num. obs: 24465 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 27 Å2
反射
*PLUS
最低解像度: 25 Å / Num. obs: 38652 / % possible obs: 82.5 % / Num. measured all: 70639 / Rmerge(I) obs: 0.079
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 46.5 % / Rmerge(I) obs: 0.32 / Mean I/σ(I) obs: 2.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SHARP位相決定
CNS0.9精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.6→19.89 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 3009010.75 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: BULK SOLVENT MODEL USED. Structure factors obtained from SHARP, no experimental sigmas
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 1234 5 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.203 24465 99.4 %-
all-24613 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.681 Å2 / ksol: 0.254047 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 44.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.87 Å20 Å20 Å2
2---1.6 Å20 Å2
3---3.47 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.44 Å / Luzzati sigma a free: 0.69 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.89 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5081 0 43 484 5608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.591.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.852
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.092
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.32.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.387 221 5.6 %
Rwork0.309 3750 -
obs--98.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2FMT.PARFMT.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION5PGP.PARPGP.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 25 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor obs: 0.203 / Rfactor Rfree: 0.293 / Rfactor Rwork: 0.204
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.36
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.99
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.387 / Rfactor Rwork: 0.309

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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