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万見
- PDB-1ln3: Structure of Human Phosphatidylcholine Transfer Protein in Comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ln3
タイトルStructure of Human Phosphatidylcholine Transfer Protein in Complex with Palmitoyl-Linoleoyl Phosphatidylcholine (Seleno-Met Protein)
要素Phosphatidylcholine transfer protein
キーワードLIPID BINDING PROTEIN / START Domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylcholine transporter activity / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / phosphatidylcholine binding / phospholipid transport / negative regulation of cold-induced thermogenesis / lipid transport / Synthesis of PC / cytosol
類似検索 - 分子機能
STARD2, START domain / : / in StAR and phosphatidylcholine transfer protein / START domain / START domain / START domain profile. / START domain / Alpha-D-Glucose-1,6-Bisphosphate; Chain A, domain 4 / START-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CPL / Phosphatidylcholine transfer protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Roderick, S.L. / Chan, W.W. / Agate, D.S. / Olsen, L.R. / Vetting, M.W. / Rajashankar, K.R. / Cohen, D.E.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 2002
タイトル: Structure of human phosphatidylcholine transfer protein in complex with its ligand.
著者: Roderick, S.L. / Chan, W.W. / Agate, D.S. / Olsen, L.R. / Vetting, M.W. / Rajashankar, K.R. / Cohen, D.E.
履歴
登録2002年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphatidylcholine transfer protein
B: Phosphatidylcholine transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,9154
ポリマ－50,3992
非ポリマー1,5162
水1,24369
1
A: Phosphatidylcholine transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9582
ポリマ－25,2001
非ポリマー7581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphatidylcholine transfer protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,9582
ポリマ－25,2001
非ポリマー7581
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)134.600, 134.600, 82.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number90
Space group name H-MP4212
詳細The biological assembly is a monomer. Two monomers are related by approximately (1/2,1/2,1/2).

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要素

#1: タンパク質 Phosphatidylcholine transfer protein / PC-TP


分子量: 25199.564 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UKL6
#2: 化合物 ChemComp-CPL / 1-PALMITOYL-2-LINOLEOYL-SN-GLYCERO-3-PHOSPHOCHOLINE / PALMITOYL-LINOLEOYL PHOSPHATIDYLCHOLINE


分子量: 758.060 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C42H80NO8P / コメント: リン脂質*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 69 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.71 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.85 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: sodium formate, sodium acetate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
pH: 5.7
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
13.4-3.8 Msodium formate1reservoir
20.1 Msodium acetate1reservoirpH5.7
35 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.54178 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年7月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→27.5 Å / Num. all: 17846 / Num. obs: 17846 / % possible obs: 92.5 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / % possible all: 88
反射
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / Num. measured all: 60811 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 83.6 % / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称分類
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→27.53 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 796 4.9 %RANDOM
Rwork0.223 ---
all0.226 16249 --
obs0.226 16249 93.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 27.0871 Å2 / ksol: 0.356755 e/Å3
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.44 Å / Luzzati sigma a free: 0.65 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→27.53 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3340 0 104 69 3513
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.02
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.11.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.282
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.062
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it9.92.5
LS精密化 シェル最高解像度: 2.9 Å / Total num. of bins used: 6 /
反射数%反射
Rwork2368 -
Rfree-4.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3PLC_NEW.PARPLC_NEW.TOP
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.226
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.9 Å / 最低解像度: 3.08 Å / Rfactor Rfree: 0.361 / Rfactor Rwork: 0.279

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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