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- PDB-1lmn: THE REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF LYSOZYME FROM THE RAINBOW TROUT ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lmn
タイトルTHE REFINED CRYSTAL STRUCTURE OF LYSOZYME FROM THE RAINBOW TROUT (ONCORHYNCHUS MYKISS)
要素RAINBOW TROUT LYSOZYME
キーワードHYDROLASE (O-GLYCOSYL)
機能・相同性
機能・相同性情報


代謝 / リゾチーム / lysozyme activity / killing of cells of another organism / defense response to Gram-negative bacterium / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular space
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / リゾチーム / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Oncorhynchus mykiss (アルビノ)
手法X線回折 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Karlsen, S. / Hough, E.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1995
タイトル: Refined crystal structure of lysozyme from the rainbow trout (Oncorhynchus mykiss).
著者: Karlsen, S. / Eliassen, B.E. / Hansen, L.K. / Larsen, R.L. / Riise, B.W. / Smalas, A.O. / Hough, E. / Grinde, B.
#1: ジャーナル: Eur.J.Biochem. / 年: 1988
タイトル: Purification and Characterization of Two Lysozymes from Rainbow Trout (Salmo Gairdneri)
著者: Grinde, B. / Jolles, J. / Jolles, P.
履歴
登録1994年10月19日処理サイト: BNL
改定 1.01995年2月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02023年7月26日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: atom_site / atom_sites ...atom_site / atom_sites / database_2 / database_PDB_matrix / pdbx_database_remark / pdbx_validate_rmsd_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y ..._atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[1][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _database_PDB_matrix.origx[1][1] / _database_PDB_matrix.origx[1][2] / _database_PDB_matrix.origx[2][1] / _database_PDB_matrix.origx[2][2] / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_ref_seq_dif.details
詳細: Coordinates and associated ncs operations (if present) transformed into standard crystal frame
Provider: repository / タイプ: Remediation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RAINBOW TROUT LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,3031
ポリマ－14,3031
非ポリマー00
水2,288127
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.680, 76.680, 54.460
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 RAINBOW TROUT LYSOZYME


分子量: 14303.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Oncorhynchus mykiss (アルビノ) / 参照: UniProt: P11941, リゾチーム
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 127 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.93 %
結晶化
*PLUS
温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / PH range low: 10 / PH range high: 4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
10.1 Macetate1reservoir
20.1 Mcitrate1reservoir
30.1 Mphosphate1reservoir
418 mg/mllysozyme1drop80& of typeI and 20% of type II
530-45 %satammonium sulfate1drop

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射Num. obs: 16305 / % possible obs: 91.2 % / Observed criterion σ(I): 3
反射
*PLUS
最高解像度: 1.8 Å / 最低解像度: 42.11 Å / Num. measured all: 70573 / Rmerge(I) obs: 0.0417

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解析

ソフトウェア
名称分類
MERLOT位相決定
PROLSQ精密化
精密化解像度: 1.8→8 Å / σ(F): 3
詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT METHODS USING THE MERLOT PACKAGE (FITZGERALD, P. (1988) J. APPL. CRYST. 21, 273-278) AND THE REFINED MODEL OF THE HEN EGG-WHITE LYSOZYME AS ...詳細: THE STRUCTURE WAS SOLVED BY MOLECULAR REPLACEMENT METHODS USING THE MERLOT PACKAGE (FITZGERALD, P. (1988) J. APPL. CRYST. 21, 273-278) AND THE REFINED MODEL OF THE HEN EGG-WHITE LYSOZYME AS SEARCH MODEL (BROOKHAVEN PROTEIN DATA BANK, ENTRY 1LZT, HODSON ET AL.,(1990), ACTA. CRYST. B46, 52-62.
Rfactor反射数
obs0.174 16305
原子変位パラメータBiso mean: 24.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数999 0 0 127 1126
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0440.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0470.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.0380.06
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1720.03
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor6.43
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor18.315
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor18.620
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
ソフトウェア
*PLUS
名称: PROLSQ / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.174
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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