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- PDB-1llf: Cholesterol Esterase (Candida Cylindracea) Crystal Structure at 1... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1llf
タイトルCholesterol Esterase (Candida Cylindracea) Crystal Structure at 1.4A resolution
要素Lipase 3
キーワードHYDROLASE / Candida cylindracea cholesterol esterase / sterol ester acylhydrolase
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process / cholesterol metabolic process
類似検索 - 分子機能
: / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold ...: / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TRICOSANOIC ACID / Lipase 3 / triacylglycerol lipase
類似検索 - 構成要素
生物種Candida cylindracea (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Pletnev, V. / Addlagatta, A. / Wawrzak, Z. / Duax, W.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Three-dimensional structure of homodimeric cholesterol esterase-ligand complex at 1.4 A resolution.
著者: Pletnev, V. / Addlagatta, A. / Wawrzak, Z. / Duax, W.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of uncomplexed and linoleate-bound Candida cylindracea cholesterol esterase
著者: Ghosh, D. / Wawrzak, Z. / Pletnev, V.Z. / Li, N. / Kaiser, R. / Pangborn, W. / Jornvall, H. / Erman, M. / Duax, W.L.
履歴
登録2002年4月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月21日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Lipase 3
B: Lipase 3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)117,0948
ポリマ－114,6872
非ポリマー2,4076
水19,4201078
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)58.461, 58.477, 89.515
Angle α, β, γ (deg.)92.71, 97.48, 109.38
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 Lipase 3 / Cholesterol Esterase


分子量: 57343.492 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Candida cylindracea (菌類)
参照: UniProt: p32947, UniProt: Q6S5M9*PLUS, triacylglycerol lipase
#2: 多糖
2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-F23 / TRICOSANOIC ACID / トリコサン酸


分子量: 354.610 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H46O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1078 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.46 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: PEG 3350, potassium phosphate, detergent Thesit, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
250 mMphosphate1droppH7.3
321 %PEG1reservoir
1PEG33501drop

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 5ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年2月15日 / 詳細: focusing mirrors
放射モノクロメーター: double crystal Si monochromator / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→30 Å / Num. all: 206525 / Num. obs: 206525 / % possible obs: 90.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.9 % / Rmerge(I) obs: 0.087 / Net I/σ(I): 14
反射 シェル解像度: 1.4→1.5 Å / Rmerge(I) obs: 0.178 / Mean I/σ(I) obs: 7.8 / Num. unique all: 35868 / % possible all: 88
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 1424531
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 88 % / Mean I/σ(I) obs: 7

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
SHELXL-97精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CLE

1cle


解像度: 1.4→30 Å / Isotropic thermal model: anisotropic / 交差検証法: Free R / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: SHELDRICK
詳細: Konnert-Hendrickson conjugate gradient least squares algorithm
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.169 10338 -RANDOM
Rwork0.136 ---
all0.142 196187 --
obs0.142 196187 90.2 %-
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.1 Å / Luzzati d res low obs: 5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8074 0 162 1078 9314
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0.004
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.377
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.106
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.063
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.059
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.036
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RworkRefine-IDNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.4-1.50.128X-RAY DIFFRACTION3586888.04
1.5-1.670.116X-RAY DIFFRACTION4321088.84
1.67-1.920.116X-RAY DIFFRACTION3897989.18
1.92-2.50.118X-RAY DIFFRACTION4230091.67
2.5-300.161X-RAY DIFFRACTION3583193.85
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_deg2.03
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONs_dihedral_angle_deg24.44
X-RAY DIFFRACTIONs_plane_restr0.377
X-RAY DIFFRACTIONs_chiral_restr0.063

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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