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- PDB-1lk5: Structure of the D-Ribose-5-Phosphate Isomerase from Pyrococcus h... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lk5
タイトルStructure of the D-Ribose-5-Phosphate Isomerase from Pyrococcus horikoshii
要素D-Ribose-5-Phosphate Isomerase
キーワードISOMERASE / ALPHA/BETA STRUCTURE
機能・相同性
機能・相同性情報


D-ribose metabolic process / ribose-5-phosphate isomerase / ribose-5-phosphate isomerase activity / pentose-phosphate shunt, non-oxidative branch / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ribose-5-phosphate isomerase, type A, subgroup / Ribose 5-phosphate isomerase, type A / Ribose 5-phosphate isomerase A (phosphoriboisomerase A) / Rossmann fold - #1360 / ACT domain / NagB/RpiA transferase-like / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ribose-5-phosphate isomerase A
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Ishikawa, K. / Matsui, I. / Payan, F. / Cambillau, C. / Ishida, H. / Kawarabayasi, Y. / Kikuchi, H. / Roussel, A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: A hyperthermostable D-ribose-5-phosphate isomerase from Pyrococcus horikoshii characterization and three-dimensional structure.
著者: Ishikawa, K. / Matsui, I. / Payan, F. / Cambillau, C. / Ishida, H. / Kawarabayasi, Y. / Kikuchi, H. / Roussel, A.
履歴
登録2002年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: D-Ribose-5-Phosphate Isomerase
B: D-Ribose-5-Phosphate Isomerase
C: D-Ribose-5-Phosphate Isomerase
D: D-Ribose-5-Phosphate Isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,15716
ポリマ－100,7574
非ポリマー40112
水11,602644
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area11470 Å2
ΔGint-162 kcal/mol
Surface area33100 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.548, 114.932, 119.017
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The biological assembly is the tetramer in the asymetric unit

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要素

#1: タンパク質
D-Ribose-5-Phosphate Isomerase


分子量: 25189.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii (古細菌) / プラスミド: PET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O50083, ribose-5-phosphate isomerase
#2: 化合物
ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 10 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 644 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.71 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 0.1M HEPES-Na buffer, 0.8M Na-phosphate, 0.8M K-phosphate, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1droppH8.0
3150 mM1dropNaCl
40.1 MHEPES-Na buffer1reservoirpH7.5
50.8 Msodium phosphate1reservoir
60.8 Mpotassium phosphate1reservoir

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21
放射光源
由来サイトビームラインタイプID波長波長 (Å)
シンクロトロンESRF ID14-210.93260.9326
回転陽極RIGAKU RU20021.54181.5418
検出器
タイプID検出器
MARRESEARCH1IMAGE PLATE
MARRESEARCH2IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.93261
21.54181
反射解像度: 1.75→15 Å / Num. all: 101977 / Num. obs: 100845 / % possible obs: 98.89 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0
反射 シェル解像度: 1.75→1.83 Å / % possible all: 97.8
反射
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.045
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.9 % / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 2.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALAデータスケーリング
MLPHARE位相決定
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.75→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: The structure was refined also with REFMAC
Rfactor反射数Selection details
Rfree0.215 5101 RANDOM
Rwork0.191 --
all0.192 101977 -
obs0.192 100845 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7064 0 12 644 7720
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.314
LS精密化 シェル解像度: 1.75→1.795 Å /
Rfactor反射数
Rfree0.266 342
Rwork0.224 -
obs-7216
精密化
*PLUS
最低解像度: 15 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor all: 0.192 / Rfactor Rfree: 0.241 / Rfactor Rwork: 0.216
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.31
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.84
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.266 / Rfactor Rwork: 0.224

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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