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万見
- PDB-1ljn: Crystal Structure of Turkey Egg Lysozyme Complex with Di-N-acetyl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ljn
タイトルCrystal Structure of Turkey Egg Lysozyme Complex with Di-N-acetylchitobiose at 1.19A Resolution
要素lysozyme C
キーワードHYDROLASE / sugar complex / non-productive binding
機能・相同性
機能・相同性情報


glycosaminoglycan binding / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.19 Å
データ登録者Harata, K. / Kanai, R.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2002
タイトル: Crystallographic dissection of the thermal motion of protein-sugar complex.
著者: Harata, K. / Kanai, R.
履歴
登録2002年4月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02002年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_validate_chiral / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_alt_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_alt_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.formula / _chem_comp.formula_weight / _chem_comp.id / _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.type / _pdbx_validate_chiral.auth_asym_id / _pdbx_validate_chiral.auth_atom_id / _pdbx_validate_chiral.auth_comp_id / _pdbx_validate_chiral.auth_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12021年4月28日Group: Structure summary / カテゴリ: chem_comp / struct / Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _struct.title
改定 2.22023年10月25日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.32024年10月23日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: lysozyme C
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,8454
ポリマ－14,2281
非ポリマー6173
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)38.200, 33.290, 46.210
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.94, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 lysozyme C


分子量: 14228.105 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然
由来: (天然) Meleagris gallopavo (シチメンチョウ)
参照: UniProt: P00703, lysozyme
#2: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}LINUCSPDB-CARE
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.94 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.63 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 4.2
詳細: ammonium sulfate, pH 4.2, VAPOR DIFFUSION, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: batch method / 詳細: Harata, K., (1993) Acta Crystallogr., D49, 497.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 %aqueous 1-propanol solution11
2100 mgTEL11
33 Mammonium sulfate11

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データ収集

回折平均測定温度: 286 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1999年11月19日 / 詳細: graphite monochromator
放射モノクロメーター: graphite / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.19→15.8 Å / Num. all: 35242 / Num. obs: 32310 / % possible obs: 91.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.21 % / Rmerge(I) obs: 0.052
反射 シェル解像度: 1.19→1.21 Å / Rmerge(I) obs: 0.206 / % possible all: 49.1
反射
*PLUS
Num. obs: 32432 / % possible obs: 92 % / Num. measured all: 103984

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解析

ソフトウェア
名称分類
MADNESSデータ収集
MERGEFデータ削減
X-PLORモデル構築
SHELXL-97精密化
MADNESSデータ削減
MERGEFデータスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1LZY

1lzy


解像度: 1.19→15.8 Å / Isotropic thermal model: Anisotropic U / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: For some water molecules, it can not be distinguished if the sites are occupied by one molecule or two, and thus the occupancies of the alternate conformations are greater than 1.00. For ...詳細: For some water molecules, it can not be distinguished if the sites are occupied by one molecule or two, and thus the occupancies of the alternate conformations are greater than 1.00. For example, in HOH 238, occupancy(A)+occupancy(B)=1, occupancy(A)+occupancy(C)=1, and occupancy(B)=ocupancy(C).
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.138 1621 5 %random
Rwork0.103 ---
all0.104 32432 --
obs0.104 32432 --
原子変位パラメータBiso mean: 14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.19→15.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1011 0 40 208 1259
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0.012
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.052
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.049
ソフトウェア
*PLUS
名称: SHELXL / バージョン: 97 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.104
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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