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- PDB-1li7: Crystal Structure of Cysteinyl-tRNA Synthetase with Cysteine Subs... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1li7
タイトルCrystal Structure of Cysteinyl-tRNA Synthetase with Cysteine Substrate Bound
要素CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE / TRNA SYNTHETASE / CYSTEINE / E.COLI
機能・相同性
機能・相同性情報


cysteine-tRNA ligase / cysteine-tRNA ligase activity / cysteinyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA ligase activity / ligase activity / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Anticodon-binding domain of a subclass of class I aminoacyl-tRNA synthetases / : / Cysteinyl-tRNA ligase anticodon binding domain / Cysteinyl-tRNA synthetase, class Ia, DALR / DALR domain / DALR_2 / Cysteine-tRNA ligase / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain ...Anticodon-binding domain of a subclass of class I aminoacyl-tRNA synthetases / : / Cysteinyl-tRNA ligase anticodon binding domain / Cysteinyl-tRNA synthetase, class Ia, DALR / DALR domain / DALR_2 / Cysteine-tRNA ligase / Cysteinyl-tRNA synthetase/mycothiol ligase / tRNA synthetases class I, catalytic domain / tRNA synthetases class I (C) catalytic domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class Ia, anticodon-binding / HUPs / Rossmann-like alpha/beta/alpha sandwich fold / Four Helix Bundle (Hemerythrin (Met), subunit A) / Up-down Bundle / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYSTEINE / Cysteine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Newberry, K.J. / Hou, Y.-M. / Perona, J.J.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 2002
タイトル: Structural origins of amino acid selection without editing by cysteinyl-tRNA synthetase
著者: Newberry, K.J. / Hou, Y.-M. / Perona, J.J.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 1999
タイトル: Crystallization and Preliminary Diffraction Analysis of Escherichia Coli Cysteinyl-tRNA Synthetase
著者: Newberry, K.J. / Kohn, J. / Hou, Y.-M. / Perona, J.J.
履歴
登録2002年4月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年4月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE
B: CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,9156
ポリマ－104,5422
非ポリマー3734
水1,27971
1
A: CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4583
ポリマ－52,2711
非ポリマー1872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,4583
ポリマ－52,2711
非ポリマー1872
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)118.980, 118.980, 143.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Cell settingtetragonal
Space group name H-MP41212
詳細The biological unit is a monomer with one cysteine molecule bound

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要素

#1: タンパク質 CYSTEINYL-TRNA SYNTHETASE / E.C.6.1.1.16 / Cysteine--tRNA ligase / CysRS / transfer RNA-Cys synthetase


分子量: 52271.059 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P21888, cysteine-tRNA ligase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CYS / CYSTEINE / システイン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 121.158 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H7NO2S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 71 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 16% PEG 8000, 200 MM magnesium acetate, 1MM DTT, cacodylate, 5MM ATP, 10MM cysteine. 100 MM BUFFER, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP at 290K
結晶化
*PLUS
温度: 17 ℃ / pH: 7.4
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
210 mMHEPES1droppH7.4
350 mM1dropNaCl
41 mMdithiothreitol1drop
55 mM1dropMgCl2
65 mMATP1drop
710 mMcysteine1drop
815-17 %PEG80001reservoir
9100 mMsodium cacodylate1reservoirpH6.5
10200 mMmagnesium acetate1reservoir
112 %t-butanol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 0.98 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2001年9月6日
放射モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL MONOCHROMATOR / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→55 Å / Num. all: 32383 / Num. obs: 32373 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 41.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.091 / Net I/σ(I): 15.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.74 Å / 冗長度: 8.1 % / Rmerge(I) obs: 0.52 / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Num. unique all: 4634 / % possible all: 100
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 55 Å / Rmerge(I) obs: 0.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
CNS精密化
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB ENTRY 1LI5

1li5


解像度: 2.6→19.95 Å / Rfactor Rfree error: 0.005 / Data cutoff high absF: 2482879.95 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 3231 10 %RANDOM
Rwork0.25 ---
all0.251 32383 --
obs0.251 32373 99.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.4565 Å2 / ksol: 0.317251 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 40.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.06 Å20 Å20 Å2
2---0.06 Å20 Å2
3---0.12 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.45 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.44 Å0.38 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→19.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5740 0 16 71 5827
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.31
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.972
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.72
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.462.5
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.76 Å / Rfactor Rfree error: 0.016 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.362 537 10.2 %
Rwork0.32 4738 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION4FCY.PARFCY.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / Rfactor obs: 0.249 / Rfactor Rfree: 0.289 / Rfactor Rwork: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.97
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.31
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.32

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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