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- PDB-1lgq: Crystal structure of the FHA domain of the Chfr mitotic checkpoin... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lgq
タイトルCrystal structure of the FHA domain of the Chfr mitotic checkpoint protein
要素cell cycle checkpoint protein CHFR
キーワードCELL CYCLE / Chfr / FHA / Domain Swapping / Checkpoint
機能・相同性
機能・相同性情報


meiotic spindle checkpoint signaling / mitotic G2/M transition checkpoint / positive regulation of protein ubiquitination / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / PML body / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process ...meiotic spindle checkpoint signaling / mitotic G2/M transition checkpoint / positive regulation of protein ubiquitination / protein destabilization / RING-type E3 ubiquitin transferase / PML body / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / cell division / nucleotide binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
E3 ubiquitin-protein ligase CHFR, cysteine rich domain with multizinc binding / : / Cysteine rich domain with multizinc binding regions / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain ...E3 ubiquitin-protein ligase CHFR, cysteine rich domain with multizinc binding / : / Cysteine rich domain with multizinc binding regions / Tumour Suppressor Smad4 - #20 / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Tumour Suppressor Smad4 / Forkhead associated domain / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CHFR
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Stavridi, E.S. / Huyen, Y. / Loreto, I.R. / Scolnick, D.M. / Halazonetis, T.D. / Pavletich, N.P. / Jeffrey, P.D.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of the FHA domain of the Chfr mitotic checkpoint protein and its complex with tungstate.
著者: Stavridi, E.S. / Huyen, Y. / Loreto, I.R. / Scolnick, D.M. / Halazonetis, T.D. / Pavletich, N.P. / Jeffrey, P.D.
履歴
登録2002年4月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年5月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年12月21日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond
Remark 999SEQUENCE THE CONSTRUCT FOR THIS STRUCTURE IS 4 RESIDUES SHORTER AT THE C-TERMINUS THAN IN RELATED ENTRY 1LGP.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: cell cycle checkpoint protein CHFR
B: cell cycle checkpoint protein CHFR


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,5192
ポリマ－25,5192
非ポリマー00
水2,594144
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6190 Å2
ΔGint-32 kcal/mol
Surface area13250 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.900, 52.900, 77.250
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 cell cycle checkpoint protein CHFR


分子量: 12759.609 Da / 分子数: 2 / 断片: fha domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q96EP1
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 144 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.01 %
結晶化温度: 277.16 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 8000, Bis-Tris 6.5, DTT, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277.16K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mMbis-Tris1droppH6.5
2150 mM1dropKCl
35 mMdithiothreitol1drop
414-18 %PEG80001reservoir
5100 mMBis-Tris1reservoirpH6.5
65 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.909 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2000年11月2日
放射モノクロメーター: Rh-coated Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.909 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. all: 14012 / Num. obs: 13548 / % possible obs: 96.7 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / Biso Wilson estimate: 29.6 Å2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / % possible all: 82.4
反射
*PLUS
Num. measured all: 71014 / Rmerge(I) obs: 0.051

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解析

ソフトウェア
名称分類
CNS精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.1→18 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 641168.34 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: OVERALL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.75 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 1205 10.1 %RANDOM
Rwork0.242 ---
all-13629 --
obs-11878 87.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 63.2972 Å2 / ksol: 0.384774 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 36.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-7.06 Å20 Å20 Å2
2---1.33 Å20 Å2
3----5.72 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.36 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.33 Å0.24 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→18 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1790 0 0 144 1934
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.298
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.67
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.336 114 8.5 %
Rwork0.283 1231 -
obs--60.8 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMDNA-RNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.1 Å / 最低解像度: 18 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor obs: 0.242 / Rfactor Rfree: 0.288 / Rfactor Rwork: 0.242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.67
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.336 / Rfactor Rwork: 0.283 / Rfactor obs: 0.283

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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