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万見
- PDB-1lfp: Crystal Structure of a Conserved Hypothetical Protein Aq1575 from... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lfp
タイトルCrystal Structure of a Conserved Hypothetical Protein Aq1575 from Aquifex Aeolicus
要素Hypothetical protein AQ_1575
キーワードRNA BINDING PROTEIN / Hypothetical / New fold / thermostability / Structural Genomics / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
YebC, transcriptional regulation domain / Transcriptional regulator TACO1-like / Transcriptional regulator TACO1-like, domain 3 / : / : / TACO1/YebC second and third domain / TACO1/YebC protein N-terminal domain / YebC-like / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal ...YebC, transcriptional regulation domain / Transcriptional regulator TACO1-like / Transcriptional regulator TACO1-like, domain 3 / : / : / TACO1/YebC second and third domain / TACO1/YebC protein N-terminal domain / YebC-like / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase-like, N-terminal / Arc Repressor Mutant, subunit A / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Probable transcriptional regulatory protein aq_1575
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.72 Å
データ登録者Shin, D.H. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of conserved hypothetical protein Aq1575 from Aquifex aeolicus.
著者: Shin, D.H. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2002年4月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Hypothetical protein AQ_1575


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,0401
ポリマ－28,0401
非ポリマー00
水6,305350
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)43.790, 65.350, 73.780
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Hypothetical protein AQ_1575


分子量: 28040.400 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O67517
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 350 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.63 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.8
詳細: 20% PEG3350, 0.2M Ammonium Nitrate, 10 mM NAD, 3% PEG400, pH 6.8, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 21.5-22.5 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
115 mg/mlprotein1drop
225 mMTris-HCl1droppH6.8
3110 mM1dropNaCl
410 %PEG33501drop
50.1 Mammonium nitrate1drop
65 mMNAD1drop
71.5 %PEG4001drop
820 %PEG33501reservoir
90.2 Mammonium nitrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.97864 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年3月5日
放射モノクロメーター: Double crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97864 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.72→36.2 Å / Num. obs: 22781 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 19.9 Å2
反射 シェル解像度: 1.72→1.73 Å / % possible all: 48
反射
*PLUS
最高解像度: 1.71 Å / Num. obs: 42899 / % possible obs: 96 % / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.051
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.71 Å / % possible obs: 48.2 % / 冗長度: 5 % / Num. unique obs: 1081 / Rmerge(I) obs: 0.207 / Mean I/σ(I) obs: 3.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.72→29.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 410192.08 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.294 2045 10 %RANDOM
Rwork0.228 ---
all0.23 22781 --
obs0.23 20481 88.2 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.9766 Å2 / ksol: 0.297912 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.44 Å20 Å20 Å2
2---3.54 Å20 Å2
3---9.98 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.29 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.12 Å0.07 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.72→29.88 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1925 0 0 350 2275
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.98
LS精密化 シェル解像度: 1.72→1.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.019 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 222 9.7 %
Rwork0.215 2056 -
obs--59.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最高解像度: 1.71 Å / 最低解像度: 20 Å / Rfactor obs: 0.228
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.98
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 1.71 Å / 最低解像度: 1.73 Å / Rfactor obs: 0.215

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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