[日本語] English
万見
- PDB-1lfd: CRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIVE RAS PROTEIN COMPLEXED WITH THE RA... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lfd
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE ACTIVE RAS PROTEIN COMPLEXED WITH THE RAS-INTERACTING DOMAIN OF RALGDS
要素
  • RALGDS
  • RAS
キーワードCOMPLEX (RALGDS/RAS) / COMPLEX (RALGDS-RAS) / RAL / EFFECTOR INTERACTION / COMPLEX (RALGDS-RAS) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


p38MAPK events / GTPase regulator activity / phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response ...p38MAPK events / GTPase regulator activity / phospholipase C activator activity / GTPase complex / positive regulation of ruffle assembly / oncogene-induced cell senescence / RAF/MAP kinase cascade / negative regulation of GTPase activity / positive regulation of miRNA metabolic process / T-helper 1 type immune response / positive regulation of wound healing / regulation of neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / small GTPase-mediated signal transduction / defense response to protozoan / Signaling by RAS GAP mutants / Signaling by RAS GTPase mutants / Activation of RAS in B cells / brush border / RAS signaling downstream of NF1 loss-of-function variants / SOS-mediated signalling / Activated NTRK3 signals through RAS / positive regulation of protein targeting to membrane / Activated NTRK2 signals through RAS / SHC1 events in ERBB4 signaling / Signalling to RAS / adipose tissue development / Activated NTRK2 signals through FRS2 and FRS3 / SHC-related events triggered by IGF1R / Estrogen-stimulated signaling through PRKCZ / SHC-mediated cascade:FGFR3 / MET activates RAS signaling / Schwann cell development / SHC-mediated cascade:FGFR2 / Signaling by PDGFRA transmembrane, juxtamembrane and kinase domain mutants / Signaling by PDGFRA extracellular domain mutants / PTK6 Regulates RHO GTPases, RAS GTPase and MAP kinases / SHC-mediated cascade:FGFR4 / Signaling by FGFR4 in disease / Erythropoietin activates RAS / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR3 signaling / Signaling by FLT3 ITD and TKD mutants / protein-membrane adaptor activity / FRS-mediated FGFR2 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / Signaling by FGFR3 in disease / p38MAPK events / Tie2 Signaling / FRS-mediated FGFR1 signaling / Signaling by FGFR2 in disease / GRB2 events in EGFR signaling / SHC1 events in EGFR signaling / EPHB-mediated forward signaling / Signaling by FLT3 fusion proteins / FLT3 Signaling / Signaling by FGFR1 in disease / myelination / EGFR Transactivation by Gastrin / positive regulation of GTPase activity / NCAM signaling for neurite out-growth / CD209 (DC-SIGN) signaling / positive regulation of MAP kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / Downstream signal transduction / Ras activation upon Ca2+ influx through NMDA receptor / SHC1 events in ERBB2 signaling / Insulin receptor signalling cascade / intrinsic apoptotic signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / Signaling by phosphorylated juxtamembrane, extracellular and kinase domain KIT mutants / guanyl-nucleotide exchange factor activity / VEGFR2 mediated cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / small monomeric GTPase / animal organ morphogenesis / regulation of actin cytoskeleton organization / FCERI mediated MAPK activation / positive regulation of JNK cascade / RAF activation / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / Signaling by SCF-KIT / Constitutive Signaling by EGFRvIII / MAP2K and MAPK activation / cellular response to gamma radiation / Signaling by ERBB2 ECD mutants / Signaling by ERBB2 KD Mutants / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of fibroblast proliferation / endocytosis / Regulation of RAS by GAPs / RAS processing / chemotaxis / Signaling by RAF1 mutants / Negative regulation of MAPK pathway / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / GDP binding
類似検索 - 分子機能
Ral guanine nucleotide dissociation stimulator / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / Ras-associating (RA) domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal ...Ral guanine nucleotide dissociation stimulator / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras association (RalGDS/AF-6) domain / Ras-associating (RA) domain profile. / Ras guanine-nucleotide exchange factor, conserved site / Ras Guanine-nucleotide exchange factors domain signature. / Ras-associating (RA) domain / RasGEF N-terminal motif / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like GTPases; N-terminal motif / Ras-like guanine nucleotide exchange factor, N-terminal / Ras-like guanine nucleotide exchange factor / Ras guanine-nucleotide exchange factors N-terminal domain profile. / Ras guanine nucleotide exchange factor domain superfamily / Ras guanine-nucleotide exchange factor, catalytic domain superfamily / RasGEF domain / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain profile. / Guanine nucleotide exchange factor for Ras-like small GTPases / Ras guanine-nucleotide exchange factors catalytic domain / Small GTPase, Ras-type / small GTPase Ras family profile. / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Rho (Ras homology) subfamily of Ras-like small GTPases / Ras subfamily of RAS small GTPases / Small GTPase / Ras family / Rab subfamily of small GTPases / Ubiquitin-like (UB roll) / Small GTP-binding protein domain / Ubiquitin-like domain superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Roll / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / GTPase HRas / Ral guanine nucleotide dissociation stimulator
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Huang, L. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.-H.
引用
ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structural basis for the interaction of Ras with RalGDS.
著者: Huang, L. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.H.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Ras-Interacting Domain of Ralgds
著者: Huang, L. / Weng, X. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.H.
#2: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Erratum. Three-Dimensional Structure of the Ras-Interacting Domain of Ralgds
著者: Huang, L. / Weng, X. / Hofer, F. / Martin, G.S. / Kim, S.H.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Activated Ras Interacts with the Ral Guanine Nucleotide Dissociation Stimulator
著者: Hofer, F. / Fields, S. / Schneider, C. / Martin, G.S.
履歴
登録1998年4月29日処理サイト: BNL
改定 1.01999年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年3月14日Group: Database references / カテゴリ: struct_ref_seq_dif / Item: _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月9日Group: Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model ...database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: RALGDS
B: RAS
C: RALGDS
D: RAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,0818
ポリマ－57,9884
非ポリマー1,0934
水5,260292
1
A: RALGDS
B: RAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5404
ポリマ－28,9942
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: RALGDS
D: RAS
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5404
ポリマ－28,9942
非ポリマー5472
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.648, 78.256, 87.313
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.798442, 0.097955, 0.59405), (0.095071, -0.99481, 0.036256), (0.594519, 0.027528, -0.80361)-18.19582, 142.08304, 33.94701
2given(0.881421, 0.06971, 0.46716), (0.084193, -0.996398, -0.010169), (0.464768, 0.048295, -0.884114)-15.97721, 144.69803, 43.50735

-
要素

#1: タンパク質 RALGDS


分子量: 9989.313 Da / 分子数: 2 / 断片: RAS-INTERACTING DOMAIN, C-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: BINDS TO ACTIVE HUMAN RAS / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: HUMAN RAS / プラスミド: PGEX98 MADE FROM PGEX2T
遺伝子 (発現宿主): C-TERMINAL DOMAIN OF RAT RALGDSB (RESIDUES 767-864) FUSED TO GST PROTEIN
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH-5ALPHA / 参照: UniProt: Q03386
#2: タンパク質 RAS


分子量: 19004.438 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-171 / Mutation: E31K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 解説: SYNTHETIC HUMAN RAS GENE IN THE PLASMID / 遺伝子: HUMAN RAS / プラスミド: PGEX98 MADE FROM PGEX2T / 遺伝子 (発現宿主): HUMAN RAS / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH-5ALPHA / 参照: UniProt: P01112
#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 292 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.5
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 mMHEPES1drop
210 mMdithiothreitol1drop
35 mM1dropMgCl2
415 mg/mlprotein1drop
57-10 %PEG80001reservoir
6100 mMMES1reservoir
7200 mMammonium sulfate1reservoir
84 mMdithiothreitol1reservoir
95 mM1reservoirMgCl2

-
データ収集

回折平均測定温度: 92 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器日付: 1997年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→15 Å / Num. obs: 30504 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 20 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.061 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 24.5
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.061 / Mean I/σ(I) obs: 5.7 / Rsym value: 0.268 / % possible all: 97.5
反射
*PLUS
Num. measured all: 129387

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
EPMR位相決定
X-PLOR3.85精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1LXD, 6Q21

1lxd

6q21


解像度: 2.1→6 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 292 10 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.206 29242 98 %-
原子変位パラメータBiso mean: 15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4122 0 2 291 4415
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d1.1
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: NO NCS
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.85 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.1

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る