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- PDB-1lev: PORCINE KIDNEY FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE COMPLEXED WITH AN AMP-... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lev
タイトルPORCINE KIDNEY FRUCTOSE-1,6-BISPHOSPHATASE COMPLEXED WITH AN AMP-SITE INHIBITOR
要素Fructose-1,6-bisphosphatase
キーワードHYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process ...Gluconeogenesis / sucrose biosynthetic process / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / cellular response to magnesium ion / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 6-phosphate metabolic process / fructose metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / dephosphorylation / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / identical protein binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-CLI / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / : / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.15 Å
データ登録者Wright, S.W. / Carlo, A.A. / Danley, D.E. / Hageman, D.L. / Karam, G.A. / Mansour, M.N. / McClure, L.D. / Pandit, J. / Schulte, G.K. / Treadway, J.L. ...Wright, S.W. / Carlo, A.A. / Danley, D.E. / Hageman, D.L. / Karam, G.A. / Mansour, M.N. / McClure, L.D. / Pandit, J. / Schulte, G.K. / Treadway, J.L. / Wang, I.-K. / Bauer, P.H.
引用ジャーナル: Bioorg.Med.Chem.Lett. / 年: 2003
タイトル: 3-(2-carboxyethyl)-4,6-dichloro-1H-indole-2-carboxylic acid: an allosteric inhibitor of fructose-1,6-bisphosphatase at the AMP site.
著者: Wright, S.W. / Carlo, A.A. / Danley, D.E. / Hageman, D.L. / Karam, G.A. / Mansour, M.N. / McClure, L.D. / Pandit, J. / Schulte, G.K. / Treadway, J.L. / Wang, I.-K. / Bauer, P.H.
履歴
登録2002年4月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32018年10月3日Group: Advisory / Data collection / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_residues
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年8月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_sheet
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_sheet.number_strands

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Fructose-1,6-bisphosphatase
F: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,75510
ポリマ－73,4102
非ポリマー1,3448
水1,910106
1
A: Fructose-1,6-bisphosphatase
F: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子

A: Fructose-1,6-bisphosphatase
F: Fructose-1,6-bisphosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)149,50920
ポリマ－146,8214
非ポリマー2,68816
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,y,-z1
Buried area18030 Å2
ΔGint-171 kcal/mol
Surface area42690 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)118.870, 73.446, 78.025
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.30, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: -x, y, -z.

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要素

#1: タンパク質 Fructose-1,6-bisphosphatase / D-Fructose-1 / 6-bisphosphate 1-phosphohydrolase / FBPase / Fructose-bisphosphatase / Hexosediphosphatase


分子量: 36705.234 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-F6P / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-fructose / 6-O-phosphono-D-fructose / 6-O-phosphono-fructose / β-D-フルクトフラノ-ス6-りん酸


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Fruf6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物
ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物 ChemComp-CLI / 3-(2-CARBOXY-ETHYL)-4,6-DICHLORO-1H-INDOLE-2-CARBOXYLIC ACID / MDL-29951 / MDL-29951


分子量: 302.110 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H9Cl2NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.74 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: 0.2M Na Acetate, 13.75% PEG 4000, 0.1M Hepes pH7.0, 1mM F6P, 2mM MnCl2, 1mM inhibitor, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
18 Mpotassium phosphate1droppH7.2
21 mMEDTA1drop
31 mMbeta-mercaptoethanol1drop
42.0 mM1dropMnCl2
51 mMcompound 11drop
615 mg/mlprotein1drop
72 mMfructose6-phosphate1drop
8100 mMHEPES1reservoirpH7.0
9200 mMsodium acetate1reservoir
1013.5 %PEG40001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年4月23日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.15→40.26 Å / Num. obs: 32736 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 2.15→2.23 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.483 / Mean I/σ(I) obs: 2.44 / Num. unique all: 2255 / % possible all: 64.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
REFMAC5精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1FBP

1fbp


解像度: 2.15→40.26 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.901 / SU B: 10.169 / SU ML: 0.263 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.228 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25514 1639 5 %RANDOM
Rwork0.19269 ---
all0.19582 32734 --
obs0.19582 32734 93.62 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.619 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å20 Å2-1.12 Å2
2---0.13 Å20 Å2
3----0.84 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.15→40.26 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4767 0 74 106 4947
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0224919
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0030.024567
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg3.041.9956662
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.661310657
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.0563618
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg23.57315930
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1680.2771
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0130.025359
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0070.02915
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2440.31153
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.250.34676
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1060.55
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1480.5343
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other0.0730.56
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3660.337
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.4220.390
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2420.510
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.491.53087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it4.29524988
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.89431832
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it7.0594.51674
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.297 81
Rwork0.226 1464
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.283 / Rfactor Rwork: 0.208
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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