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- PDB-1le7: CARBOXYLIC ESTER HYDROLASE, C 2 2 21 space group -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1le7
タイトルCARBOXYLIC ESTER HYDROLASE, C 2 2 21 space group
要素Group X Secretory Phospholipase A2
キーワードHYDROLASE / Human Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase GX / GX sPLA2 / sPLA2-X
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphatidylserine metabolic process / phosphatidylethanolamine metabolic process / lysophospholipid transport / phosphatidic acid metabolic process / production of molecular mediator involved in inflammatory response / platelet activating factor catabolic process / positive regulation of acrosome reaction / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / phospholipase activity ...phosphatidylserine metabolic process / phosphatidylethanolamine metabolic process / lysophospholipid transport / phosphatidic acid metabolic process / production of molecular mediator involved in inflammatory response / platelet activating factor catabolic process / positive regulation of acrosome reaction / Acyl chain remodelling of PG / Acyl chain remodelling of PC / phospholipase activity / Acyl chain remodelling of PI / Acyl chain remodelling of PS / Acyl chain remodelling of PE / 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase activity / Synthesis of PA / negative regulation of cholesterol efflux / intestinal stem cell homeostasis / arachidonate metabolic process / phospholipase A2 activity / phosphatidylglycerol metabolic process / phosphatidylcholine metabolic process / positive regulation of prostaglandin secretion / macrophage activation / positive regulation of arachidonate secretion / positive regulation of lipid storage / low-density lipoprotein particle remodeling / phospholipase A2 / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / fertilization / phosphatidylcholine catabolic process / calcium-dependent phospholipase A2 activity / prostaglandin biosynthetic process / arachidonate secretion / hair follicle morphogenesis / regulation of macrophage activation / erythrocyte maturation / positive regulation of protein metabolic process / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / axon guidance / cellular response to leukemia inhibitory factor / acrosomal vesicle / cholesterol homeostasis / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / phospholipid binding / negative regulation of inflammatory response / defense response to virus / lysosome / calcium ion binding / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain ...Phospholipase A2, aspartic acid active site / Phospholipase A2 aspartic acid active site. / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2, histidine active site / Phospholipase A2 histidine active site. / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 / Phospholipase A2 domain / Phospholipase A2 domain superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Group 10 secretory phospholipase A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.09 Å
データ登録者Pan, Y.H. / Jain, M.K. / Bahnson, B.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Crystal structure of human group X secreted phospholipase A2. Electrostatically neutral interfacial surface targets zwitterionic membranes.
著者: Pan, Y.H. / Yu, B.Z. / Singer, A.G. / Ghomashchi, F. / Lambeau, G. / Gelb, M.H. / Jain, M.K. / Bahnson, B.J.
履歴
登録2002年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 375 SPECIAL POSITION THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ... SPECIAL POSITION THE FOLLOWING ATOMS ARE FOUND TO BE WITHIN 0.15 ANGSTROMS OF A SYMMETRY RELATED ATOM AND ARE AT SPECIAL POSITIONS. ATOM RES CSSEQI HOH 212 LIES ON A SPECIAL POSITION. HOH 213 LIES ON A SPECIAL POSITION. HOH 214 LIES ON A SPECIAL POSITION.
Remark 600HETEROGEN In subunit A, HOH 1 is the N-terminal associated water; 5 and 12 are calcium coordinated ...HETEROGEN In subunit A, HOH 1 is the N-terminal associated water; 5 and 12 are calcium coordinated waters; 6 is the putative catalytic assisted water.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Group X Secretory Phospholipase A2
B: Group X Secretory Phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9609
ポリマ－27,2892
非ポリマー6717
水3,783210
1
A: Group X Secretory Phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,0395
ポリマ－13,6451
非ポリマー3954
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Group X Secretory Phospholipase A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,9214
ポリマ－13,6451
非ポリマー2763
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.058, 145.098, 28.086
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-376-

HOH

21A-377-

HOH

31A-378-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Group X Secretory Phospholipase A2 / Phosphatidylcholine 2-acylhydrolase GX / GX sPLA2 / sPLA2-X


分子量: 13644.535 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PLA2GX10 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O15496, phospholipase A2
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 210 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.59 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.59 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.4
詳細: PEG3500, MPD, ETHYLENE GLYCOL, MJ33, CALCIUM CHLORIDE, HEPES BUFFER, pH 7.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
115 mg/mlprotein1drop
210 mM1dropCaCl2
33 mMMJ331drop
410 mM1reservoirCaCl2
512 %PEG35001reservoir
610 %MPD1reservoir
72 %ethylene glycol1reservoir
80.2 MHEPES1reservoirpH7.4

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH3R / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年8月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: OSMIC MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→24.5 Å / Num. all: 19931 / Num. obs: 19092 / % possible obs: 95.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 18.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 21
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 3.2 % / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / Num. unique all: 1489 / % possible all: 78
反射
*PLUS
Num. obs: 19931 / Num. measured all: 184444

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1LE6

1le6


解像度: 2.09→24.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 440075.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.252 711 4.9 %RANDOM
Rwork0.211 ---
all0.228 17540 --
obs0.214 14657 83.6 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 44.8117 Å2 / ksol: 0.319815 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 38.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.87 Å20 Å20 Å2
2---2.72 Å20 Å2
3----2.15 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.31 Å0.25 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.19 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.09→24.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1890 0 2 250 2142
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.83
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it0.981.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.622
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.62
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.42.5
LS精密化 シェル解像度: 2.09→2.22 Å / Rfactor Rfree error: 0.029 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.267 88 5 %
Rwork0.236 1680 -
obs-1768 61.7 %
精密化
*PLUS
最低解像度: 6 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.14
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.2
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.83

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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