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万見
- PDB-1lb7: IGF-F1-1, A PEPTIDE ANTAGONIST OF IGF-1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1lb7
タイトルIGF-F1-1, A PEPTIDE ANTAGONIST OF IGF-1
要素IGF-1 ANTAGONIST F1-1
キーワードDE NOVO PROTEIN / loop-helix / disulfide
手法溶液NMR / distance geometry, molecular dynamics
データ登録者Deshayes, K. / Schaffer, M.L. / Skelton, N.J. / Nakamura, G.R. / Kadkhodayan, S. / Sidhu, S.S.
引用ジャーナル: Chem.Biol. / 年: 2002
タイトル: Rapid identification of small binding motifs with high-throughput phage display: discovery of peptidic antagonists of IGF-1 function.
著者: Deshayes, K. / Schaffer, M.L. / Skelton, N.J. / Nakamura, G.R. / Kadkhodayan, S. / Sidhu, S.S.
履歴
登録2002年4月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02002年6月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: IGF-1 ANTAGONIST F1-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)1,8791
ポリマ－1,8791
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 80structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1closest to the average,fewest violations,lowest energy,minimized average structure

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要素

#1: タンパク質・ペプチド IGF-1 ANTAGONIST F1-1


分子量: 1879.216 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: De novo sequence derived from phage display library
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
111DQF-COSY
1212D-ROESY
132COSY-35
1422D-ROESY
1521H-13C-HSQC
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques to generate distance (ROESY) and dihederal angle (DQF-COSY, COSY-35)restraints. Additional dihedral angle restraints were ...Text: This structure was determined using standard 2D homonuclear techniques to generate distance (ROESY) and dihederal angle (DQF-COSY, COSY-35)restraints. Additional dihedral angle restraints were derived from chemical shift information using the program TALOS

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
15.0 mM igf-f1-1 90%, H2O, 10% D2O, pH 5.1H2O
25.0 mM igf-f1-f, 100% D2O, pH* 5.1D2O
試料状態イオン強度: 0 / pH: 5.1 / 圧: atm / 温度: 303 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX5001
Bruker DRXBrukerDRX6002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DGIIv98.0Havel精密化
Discoverv98.0Accelrys精密化
TALOSFeb 2000Delaglio & Bax精密化
精密化手法: distance geometry, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on 91 distance restraints and 26 dihedral angle restraints. None of the final structures have violations > 0.07A or 1.0 degrees. The mean rmsd to the mean coordinates ...詳細: The structures are based on 91 distance restraints and 26 dihedral angle restraints. None of the final structures have violations > 0.07A or 1.0 degrees. The mean rmsd to the mean coordinates for heavy atoms of residues Cys3 to Tyr15 is 0.31+/-0.06 A.
代表構造選択基準: closest to the average,fewest violations,lowest energy,minimized average structure
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 80 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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