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- PDB-1l8l: Molecular basis for the local confomational rearrangement of huma... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1l8l
タイトルMolecular basis for the local confomational rearrangement of human phosphoserine phosphatase
要素L-3-phosphoserine phosphatase
キーワードHYDROLASE / phosphatase / conformational rearrangement
機能・相同性
機能・相同性情報


Serine biosynthesis / phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine metabolic process / L-serine biosynthetic process / response to testosterone / response to mechanical stimulus / response to nutrient levels / in utero embryonic development / magnesium ion binding ...Serine biosynthesis / phosphoserine phosphatase / L-phosphoserine phosphatase activity / L-serine metabolic process / L-serine biosynthetic process / response to testosterone / response to mechanical stimulus / response to nutrient levels / in utero embryonic development / magnesium ion binding / protein homodimerization activity / identical protein binding / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphoserine phosphatase; domain 2 / Phosphoserine phosphatase / : / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle ...Phosphoserine phosphatase; domain 2 / Phosphoserine phosphatase / : / HAD superfamily/HAD-like / haloacid dehalogenase-like hydrolase / HAD superfamily / HAD-like superfamily / DNA polymerase; domain 1 / Rossmann fold / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-2-AMINO-3-PHOSPHONO-PROPIONIC ACID / Phosphoserine phosphatase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.51 Å
データ登録者Kim, H.Y. / Heo, Y.S. / Kim, J.H. / Park, M.H. / Moon, J. / Park, S.Y. / Lee, T.G. / Jeon, Y.H. / Ro, S. / Hwang, K.Y.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2002
タイトル: Molecular basis for the local conformational rearrangement of human phosphoserine phosphatase.
著者: Kim, H.Y. / Heo, Y.S. / Kim, J.H. / Park, M.H. / Moon, J. / Kim, E. / Kwon, D. / Yoon, J. / Shin, D. / Jeong, E.J. / Park, S.Y. / Lee, T.G. / Jeon, Y.H. / Ro, S. / Cho, J.M. / Hwang, K.Y.
履歴
登録2002年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02003年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月28日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: L-3-phosphoserine phosphatase
B: L-3-phosphoserine phosphatase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,5124
ポリマ－50,1732
非ポリマー3382
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)106.213, 106.213, 87.812
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4
詳細The biological assembly is a dimer in the asymmetric unit.

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要素

#1: タンパク質 L-3-phosphoserine phosphatase / PSP / O-phosphoserine phosphohydrolase


分子量: 25086.713 Da / 分子数: 2 / 変異: L164F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: pET15b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P78330, phosphoserine phosphatase
#2: 化合物 ChemComp-APO / D-2-AMINO-3-PHOSPHONO-PROPIONIC ACID / D-AP-3


タイプ: D-peptide linking / 分子量: 169.073 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8NO5P

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.14 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: PEG 6000, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / pH: 5
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
120 mg/mlprotein1drop
22.2-2.4 Msodium potassium phosphate1reservoirpH5.0
30.1 M1reservoirLiCl
42 %PEG4001reservoir
510 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: PAL/PLS / ビームライン: 6B / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: MACSCIENCE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年7月20日
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.51→30 Å / Num. all: 82983 / Num. obs: 15855 / % possible obs: 95.2 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Biso Wilson estimate: 42.3 Å2
反射 シェル解像度: 2.51→2.66 Å / % possible all: 75.4
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 82983 / Rmerge(I) obs: 0.034

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.51→41.78 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 1149683.08 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 764 5 %RANDOM
Rwork0.213 ---
all0.222 82983 --
obs0.213 15098 89.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 45.1554 Å2 / ksol: 0.314391 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 33.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.04 Å2--
2---3.04 Å2-
3---6.07 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.33 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.33 Å1.01 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.51→41.78 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3473 0 20 0 3493
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d3.71
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.66 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.284 111 5.2 %
Rwork0.213 1897 -
obs-15098 75.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2APO.PARAMAPO.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 500 Å / % reflection Rfree: 7 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.58
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg3.71

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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